samedi 9 avril 2016

Comment l'oxygène peut détruire les cellules saines?

Une étude révèle comment l'oxygène peut détruire les cellules saines
Une nouvelle étude menée par une équipe internationale de scientifiques a révélé les conditions dans lesquelles un corps produit plus superoxyde - une forme dangereuse d'oxygène avec la capacité de détruire l'ADN.
Une nouvelle étude menée par une équipe internationale de scientifiques a révélé les conditions dans lesquelles un corps produit plus superoxyde - une forme dangereuse d'oxygène avec la capacité de détruire l'ADN. Les mutations humaines dans un gène codant pour le résultat de la protéine DHTKD1 dans une gamme de troubles neurologiques. Au niveau moléculaire, les mutations provoquent l’accumulation des espèces réactives de l’oxygène (ROS) et des produits de dégradation de la lysine et le tryptophane, dit l'étude publiée récemment dans la revue Free Radical Biology and Medicine. La structure de la protéine DHTKD1 est similaire à une enzyme, le 2-oxoglutarate déshydrogénase, qui est capable de produire dismutase. Selon le chercheur, une cellule combat les formes «toxiques» de l'oxygène avec l'aide d'antioxydants, et les protéines du système de défense anti-oxydantes.
Mais le métabolisme perturbé peut provoquer une pénurie d'acides aminés (les briques pour la construction de protéines) lysine et le tryptophane qui peut entraîner en physique, neurologique et des dysfonctionnements mentaux, et même conduire à la mort. Ces acides aminés appartiennent à irremplaçable et ne peuvent pas être produits à partir d'autres substances dans le corps humain, ils doivent donc provenir de l'alimentation, les chercheurs ont noté. Selon l'étude, le 2-aminoadipate et le 2-oxoadipate sont les produits de dégradation de la lysine, le tryptophane et l'hydroxylysine
Les scientifiques ont découvert la liaison entre l'acidurie (augmentation de l'acidité de l'urine, montrant grave dysfonctionnement du métabolisme) chez les patients ayant une teneur accrue de 2-aminoadipate et le 2-oxoadipate et des mutations génétiques dans la protéine DHTKD1.Cela confirme une hypothèse plus tôt qu'une enzyme, codée par DHTKD1, oxyder 2-oxoadipate.La protéine DHTKD1 ne fait pas partie du métabolisme central et sont produits en quantités plus élevées dans les cellules du foie et les reins où la lysine et le tryptophane sont plus activement dégradées. Chez les humains, il est dégradé dans les muscles squelettiques. L'étude a conclu que le downlight et la régulation de l'expression DHTKD1 ont augmenté le niveau de formes réactives et dangereuses de l'oxygène.