1-HISTORIQUE:
L'enzymologie n'est devenue scientifique qu'à partir de 1833 avec PAYEN et PERSOZ qui appelèrent "diastase"une substance chimique capable de liquéfier 2000 fois son poids de fécule. Depuis les études se sont développées et ont porté en grande partie sur la levure de bière (zume), source remarquable de diastases. BUCHNER en extrait un suc appelé (zymase) qui a les mêmes propriétés fermentables que la levure elle même d'ou le nom enzyme qui a fini par s’imposer.
E.fischer en 1894 précise les aspects de la spécificité enzymatique l'enzyme est une clé qui n'ouvre qu'une seule serrure notion qui s’avère trop stricte.
En 1926, SUMNER cristallise le premier, une enzyme, l'uréase et en 1929 WILSTATTER établi, en purifiant plusieurs enzymes qu'elles étaient de nature protéique.
Ace jour, on a caractérisé par la réaction qu'elles catalysent plus d'un millier d'enzymes dont une centaine a pu être cristallisée à l’état de protéines pures.
Avec VICTOR HENRI en 1902et MICHAELLIS en 1911 s'est ouvert l'important chapitre de la cinétique enzymatique.
2-NATURE ET FONCTION DES ENZYMES:
Les enzymes sont des bio- catalyseurs obligatoires et spécifiques de nature protéique, produits par un organisme vivant mais capables d'agir en dehors des cellules qui les produisent leur rôle est d'assurer dans les conditions biologiques les réactions chimiques nécessaires a la croissance et a la survie des organismes vivants .l'ensemble des réactions enzymatiques qui se déroulent dans une cellule vivante constitue le métabolisme cellulaire.
L'importance des enzymes est évidentes car toutes les molécules d'un être vivant sont formées et dégradées en permanence par des réactions chimiques dont presque toutes sont catalysées par des enzymes.
Il y a au moins une enzyme différente par création catalysée ce qui représente des milliers d'enzymes pour chaque cellule .Les réactions spontanées se produisent sans intervention d'enzyme, chez un être vivant sans dites non enzymatiques .Elles constituent une exception.
3-CATALYSE ENZYMATIQUE:
Un catalyseur est un composé qui, par sa seule présence augmente la vitesse d'une réaction en se retrouvant inchangé à la fin. Il agit à de doses très faibles par rapport aux quantités des composés réagissant.
Le catalyseur cependant n'a aucune action sur la constante d'équilibre d'une réaction réversible. Il accroît de la même manière à la fois la vitesse de la réaction directe et celle de la réaction inverse ou retour. De même, il ne peut rendre possible une réaction qui ne l'est pas sur le plan thermodynamique mais peut rendre apparentes des réactions qui sont spontanément trop lentes pour être détectables.
L'enzyme qui est un catalyseur biologique répond a toutes ces propriétés et se caractérise en plus par sa spécificité et son caractère obligatoire in-vivo.
4-MÉCANISME D'ACTION DES ENZYMES:
La catalyse enzymatique permet le déroulement des réactions chimiques a l'intérieur d'une cellule vivante malgré les conditions réactionnelles particulièrement défavorables qui y règnent (température, pression ; pH....)
A+B ========> C
La vitesse de formation du produit C dans la cellule v=k.(A).(B) est très accélérée en présence de l'enzyme spécifique grâce a soin action favorable a la fois sur:
-la constante de vitesse (k)
-la concentration relative des réactifs (A et B).
a)Effet de concentration:
La vitesse de formation du corps C dans la réaction ci-dessus est fonction de la probabilité de rencontre des molécules A et B .Pour activer la formation du produit, il faudrait augmenter la fréquence des collisions entre les molécules réactives. L’effet de la concentration de la catalyse enzymatique peut s'expliquer par un piégeage des réactifs au niveau du site actif de l'enzyme.
Ce piégeage est très efficace car il est à la fois :
-Sélectif: a cause de la complémentarité stérique entre sites de l’enzyme (a et b) et substrats (A et B) garantissant des rencontres par couples.
-Actif; a cause de l'attraction de groupements complémentaires portés par les sites et les substrats, assurant une saturation rapide des sites (même a faible concentration en substrats)et un temps de contact suffisant(pour déclencher la réaction).
b) Effet sur la constante de vitesse:
Cette constante qui apparaît dans l'équation de la vitesse est définie par la réaction expérimentale d’ARRHENIUS:
K=A.e-E/R T avec
A=constante d'efficacité de l’état activé
E= énergie d'activation de la réaction
R et T=constante des gaz parfaits et température absolue
Les grandeurs fondamentales A et E varient selon la nature de la réaction considérée et déterminent la valeur de sa constante de vitesse (k)et donc de la vitesse de son déroulement.
La courbe de variation de l’énergie du système réactionnel en fonction du décours de la réaction permet de dégager la signification physique des deux grandeurs A et E. Figure 1: Diagramme d'une réaction catalytique qui montre l'énergie (E) requise à différentes étapes suivant l'axe du temps (t).
Les substrats (A et B) en conditions normales requièrent une quantité d'énergie considérable (E1) pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction (AB) peut se former. L'enzyme (E) crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition (A...E...B) plus facilement, réduisant ainsi la quantité d'énergie requise (E2). Comme il est plus aisé d'atteindre un niveau énergétique inférieur, la réaction peut avoir lieu plus fréquemment, ce qui se traduit par une vitesse de réaction accrue.
--Energie d'activation (E):
Elle présente la différence de niveaux d’énergie entre l’état activé et l’état initial d'une molécule ou d'un système réactionnel. Il est évident que l’état activé ne ^peut être atteint qu'au prix d'un apport extérieur d’énergie l’énergie d'activation Celle-ci représente donc une barrière énergétique sans laquelle toutes les réactions se dérouleraient a grande vitesse spontanément et simultanément. Les barrières énergétiques sont en général beaucoup trop élevées pour qu'elles soient franchies aisément la température physiologique. L’enzyme pour effet d'abaisser l’énergie d'activation comme il est prouvé par l'exemple suivant
H2+O2 -------------->H2 +1/2 O2
Cette réaction de décomposition est une réaction exergonique. Elle nécessite pour son démarrage l'élévation du niveau énergétique de la molécule d'eau oxygénée. En effet l’énergie d'activation nécessaire au déroulement de la réaction est de:
18.000 calories / mole en absence de tout catalyseur
12.000 calories /mole en présence d'un catalyseur métallique, le platine colloïdal
6.000 calories /mole en présence d'un catalyseur biologique, la catalase
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Plusieurs hypothèses ont été proposées pour expliquer l'effet de l'enzyme sur l’énergie d'activation : liaisons compensatrices transitions graduelles intervention du site catalytique de l'enzyme.
--Facteur d'efficacité de l’état activé (A):
Les molécules activées (A +B)* se trouvent à leur niveau énergétique le moins favorable, puisque le moins élevé Elles auront donc tendance à s'en écarter le plus rapidement possible:
-soit en s'éloignant pour redonner les molécules initiales (A) +(B)
-soit en réagissant avec chute brutale de l'énergie et stabilisation du système sous la forme du produit final C.
Le facteur A représente la probabilité qu'ont les molécules activées de retomber du coté produit final plutôt que de retomber a l’état initial. Cette probabilité (A) est augmentée par intervention de l'enzyme qui impose grâce a la conformation de son site actif non seulement le rapprochement des molécules de substrats mais également un positionnement correct de leurs groupements réactifs qui réagiront aussitôt.