Quelle est la controverse qui entoure génétiquement modifiés (OGM)?

Génétiquement (GM) alimentaire modifié a soulevé la controverse chez les scientifiques, les environnementalistes et les activistes économiques. Les aliments GM est cultivé à partir de plantes dont les gènes ont été conçus pour modifier leur chimie ou la biologie pour la résistance à la sécheresse, les infestations d'insectes, les maladies et rendre la nourriture résultant riche en vitamines et minéraux, plus grande, plus savoureux, ou avoir une durée de vie plus longue.

La biotechnologie des aliments génétiquement modifiés est controversée aux opposants qui craignent les effets sur la santé humaine et l'environnement. Par exemple, ils se demandent ce que cela signifie d'utiliser des gènes d'une espèce animale ou végétale non comestibles dans une espèce animale ou végétales comestibles, même si cette nourriture résultante a des quantités élevées de vitamines ou de minéraux et semble plus sain. Ceci est la principale différence entre les cultures vivrières génétiquement modifiées et cultures qui ont été sélectivement élevés, comme le maïs ou le bétail, pour le goût, la durabilité ou la facilité d'entretien. Par exemple, un produit chimique dans certains poissons qui leur permet de plonger dans l'eau froide aide maintenant fraisiers résister à des gels doux. L'importance ou des effets à long terme de la bio-ingénierie n'a pas été complètement évaluée, mais pas encore de risques ont été détectés.

Deuxièmement, l'élevage des aliments génétiquement modifiés est controversé pour les agriculteurs concernés que les producteurs ne peuvent pas empêcher le pollen de plantes transgéniques qui produisent des aliments GM de se propager et de fertilisation homologues sauvages, ou non transgéniques,. Ces opposants appellent l'attention sur les dégâts que pourrait être fait si des souches d'espèces génétiquement modifiés fuite dans la nature et compromettent l'équilibre naturel de l'écosystème de la plante. Seraient les espèces hybrides supporter plus d'un certain type d'infestation, car ils ont été conçus sans un poison? Pourraient-ils devenir incapables de se reproduire? Bioingénieurs soutiennent que la pollinisation croisée pose un risque négligeable, car le pollen doit parcourir une longue distance sur les «fossés» construits entre cultures génétiquement modifiées et d'autres espèces, et aucune de ces fuites ont eu lieu.

Les préoccupations économiques internationales ont provoqué des réactions controversées parmi les défenseurs pour les économies des nations. Quand une grande entreprise peut manipuler les cultures vivrières avec un grand département de recherche et développement, ils obtiennent fantastiquement réussie aliments génétiquement modifiés. Certains disent que cela leur donne un avantage injuste sur les méthodes de culture traditionnelles des agriculteurs, qui à son tour crée une dépendance à long terme sur la société. Par exemple, une entreprise conçue riz avec plus de vitamines, une plus grande durabilité, et la facilité de la croissance. Ils vendent des graines qui ne sera pas auto-propagent parce que les plantes étaient stériles, ce qui signifie que les agriculteurs doivent acheter des semences chaque saison. Certains croient que cela crée une dépendance inutile des pays en développement sur quelques sociétés géantes de fournir toutes les semences et herbicides année après année à récolter les fruits des aliments génétiquement modifiés. D'autres voient cela comme une extension naturelle d'un système capitaliste international qui doit réglementation prudente, mais n'a pas de problèmes intrinsèques.

Quels sont les avantages et inconvénients de papayes génétiquement modifiés?

Les avantages et les inconvénients de papayes génétiquement modifiés font l'objet d'un débat. Dans l'ensemble, les aliments génétiquement modifiés sont généralement résistantes à certains insectes et autres parasites. Les inconvénients ont surtout à voir avec le fait que ces aliments ont pas été prouvé sûr sur le long terme, il y a donc des groupes environnementaux et de l'organisation de la santé qui croient que les aliments génétiquement modifiés pourraient être nocifs pour la santé humaine lorsqu'il est consommé en grandes quantités.

Génétiquement modifiés papayes ont été développés pour être résistants au virus ringspot  de la papaye, qui peut être dévastatrice pour les cultures de la plante. Ils ont été développés, et, au moment d'écrire ces lignes sont disponibles dans une variété de pays. Il y a encore plus de pays qui ne l'ont pas emboîté le pas, mais les responsables de l'industrie tentent de déterminer quelles mesures doivent être prises pour les rendre plus largement disponibles. Beaucoup de pays où les papayes génétiquement modifiés ont d'abord été vendus sont industrialisés, avec les pays en développement étant parmi ceux à la traîne.

Il y a un débat lourd sur la production et la distribution de papayes génétiquement modifiés et d'autres aliments. D'une part, une capacité à cultiver davantage de plantes sans crainte de virus et autres agents pathogènes qui détruisent les plantes signifie que plus de nourriture peut être cultivé globale. Plus d'aliments cultivés, signifie qu'il n'y a plus de faire le tour. Ceci est un aspect important du débat, car la population mondiale augmente, et les cultures conventionnelles peut ne pas être suffisamment fructueuse pour nourrir tout le monde indéfiniment.

Sur une petite échelle, moins de perte de récolte signifie que les agriculteurs peuvent gagner plus d'argent pour soutenir leurs propres familles grâce à la vente des récoltes. Ceci est très important pour les producteurs qui ont des difficultés en raison financièrement à des pertes de récolte généralisées. En termes de papayes, le virus de la papaye anneau du sport(ringsport) peut être très dévastateur, et peut anéantir des récoltes entières.

Le principal inconvénient de l'utilisation des papayes génétiquement modifiés, et d'autres aliments d'ingénierie, est qu’ils n’ont pas été prouvé sûr sur le long terme. Certaines organisations de la santé affirment que les risques pour la santé humaine sont grands, et que tous les aliments génétiquement modifiés devraient être interdits pour les rayons des supermarchés. D'autres affirment qu'ils sont tout aussi sûrs et sain que les cultures plus cultivés conventionnellement. La vérité de l'affaire ne peut pas être connue pour quelque temps.

Qu'est-ce qu'une enzyme de papaye?

Les papayes sont un fruit tropical qui pousse sur les arbres. Ils contiennent une enzyme digestive appelée la papaïne, qui est dans un état plus concentré dans la papaye lorsque le fruit n’est pas mûr. Cette enzyme est extraite de faire compléments alimentaires qui peuvent aider dans le processus de digestion du corps. Cette enzyme de papaye peut être utilisée en conjonction avec la chlorophylle et de menthe pour aider à éliminer la mauvaise haleine et des flatulences.

Les arbres qui produisent la papaye origine dans les régions tropicales d'Amérique du Sud et en Amérique centrale, mais le fruit peuvent être achetés à peu près partout dans le monde aujourd'hui. Elle ressemble à une poire avec sa forme sphérique et se trouve généralement à être autour de 7 pouces (17,78 centimètres) de longueur. L'extérieur du fruit porte une couleur orange avec ombrage jaune et rose.

La papaye est riche en de nombreux nutriments, dont la vitamine C, de potassium, de l'acide folique, des fibres, de la vitamine A, la vitamine E et la vitamine K. Connus pour leur goût sucré; papayes sont appréciés lorsqu'ils sont consommés crus dans leur état mûri. Avec une abondance de nutriments disponibles dans ce fruit tropical, il est extrêmement utile dans un certain nombre de façons.

Les papayes sont parfaites pour la protection contre les maladies cardiaques et l'athérosclérose. Ils aident à réduire le cholestérol, et de leurs enzymes aident dans le processus de la digestion. Papayes travaillent aussi bien pour protéger le corps de développer une dégénérescence maculaire, et ils accumulent le système immunitaire avec les antioxydants qu'ils portent. Ils protègent contre la polyarthrite rhumatoïde et de renforcer la santé pulmonaire de quelqu'un qui fume.

La papaïne, l'enzyme digestive trouvée dans le fruit, a été utilisé dans le commerce pour créer des compléments alimentaires qui peuvent être pris par voie orale sous forme de pilule ou consommés sous forme de comprimé à croquer similaire à d'autres antiacides. Les produits de papaye peuvent être trouvés dans les supermarchés, les magasins d'aliments santé et divers magasins à travers le monde. Outre les utilisations typiques digestives, l'enzyme de papaye peut être utilisé pour attendrir la viande. Il a été utilisé pour traiter médicalement les patients atteints de diphtérie, les ulcères, et ceux qui souffrent d'enflures ou de la fièvre après avoir chirurgie.

Cette enzyme a été étudiée et utilisée dans une variété d'autres façons. Il a été utilisé dans les aliments pour animaux de compagnie pour rendre le goût de la nourriture plus agréable. La papaïne a la capacité de coaguler le lait, éviter la déformation de cicatrice sur la cornée, et est parfois utilisé comme ingrédient dans les solutions de nettoyage des lentilles de contact. Cette enzyme largement utilisé peut aider à traiter les méduses et les piqûres d'insectes, il accélère la guérison des plaies, et il diminue l'inflammation.

Qu'est-ce que sont enzymes de l'ail ?

Les enzymes de l’ail sont scientifiquement appelées enzymes alliinase. Ces enzymes convertissent alliine, un acide aminé à l'ail, à l'allicine, une substance phytochimique cité pour diminuer la pression artérielle, réduire le cholestérol et le renforcement du système immunitaire. Les enzymes alliinase ne deviennent actives lorsqu'il est relâché par le tranchage, de mâcher, couper ou écraser l'ail. Pensé pour être les plus puissants composants de l'ail, les enzymes de l’ail sont chargés de donner le légume sa saveur et le parfum de signature.

Massivement présents dans l'huile libéré de l'ail, ail enzymes sont en dormance dans les membranes des cellules d'ail jusqu'à ce que l'ail est manipulé. Le tranchage et le broyage détruisent les membranes, déchaînant les enzymes. Le chauffage et la cuisine ont l'effet inverse et peuvent tuer les enzymes majoritaires dans l'ail.

En dehors de toute, l'ail frais, les enzymes d'ail sont disponibles dans quatre options de suppléments: macérat d'ail à l'huile, extrait d'ail, ail huile essentielle tirée de terre ail et poudre d'ail fabriquée à partir du sol, ail séché. Ce dernier est une épice commune. Quelques études, toutefois, le concours des  enzymes de l’ail dans les suppléments sont inefficaces. Seule la forme de supplément d'extrait, lorsqu'il est appliqué par voie topique, a été montrée pour avoir un certain avantage dans des études de laboratoire.

Dans le domaine de la santé, les enzymes de l'ail sont considérées comme bactéricides, capables de tuer des souches de bactéries nocives. Pour cette raison, l'ail a été utilisé pour traiter l'angine streptococcique et d'autres infections. Certaines études suggèrent que ces enzymes peuvent également tuer les virus; cette connaissance a encouragé l'utilisation de l'ail par les patients infectés par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH), l'herpès et d'autres maladies sexuellement transmissibles.

L'utilisation d'enzymes d'ail pour le traitement d'au moins cinq types de cancer reste l'utilisation de santé le plus courant de l'ail. La forte consommation d'ail peut prévenir ou prétendument le cancer côlon et de l'estomac inverser, selon les données médicales. Les tumeurs malignes de l'œsophage, du sein et du pancréas sont également sensibles à l'ail. Des études montrent que les avantages des enzymes ne se posent pas avec les enzymes isolées, mais seulement quand alliinase est en présence d'autres composés phytochimiques dans l'ail, comme alliine et l'allicine. Pour cette raison, beaucoup croient que la meilleure façon de consommer des enzymes est par la consommation régulière de toute la gousse d'ail; défenseurs de la santé suggèrent une dose d'une gousse par jour.

Plusieurs théories ont surgi dans la communauté médicale pour expliquer l'impact des enzymes d'ail ont sur le cancer. Une théorie est que les enzymes et d'autres produits chimiques dans l'ail inhibent l'activité des agents cancérigènes. Une autre théorie est que l'ail peut empêcher les cellules cancéreuses de se multiplier et de réparer les cellules endommagées de sorte qu'ils sont de nouveau en bonne santé. Une théorie supplémentaire est que l'apport d'ail provoque un tissu de cancer de mourir.

Comment puis-je choisir le meilleur enzyme systémique?

Lors du choix des enzymes systémiques les plus appropriés pour une bonne santé globale, il y a plusieurs facteurs à considérer, y compris la réputation, le type d'enzyme complément alimentaire, et les conditions ou maladie de la société de fabrication à traiter. Les enzymes systémiques sont utilisés pour une variété de fins, et sont pensés pour être un ajout important à l'alimentation pour ceux qui souffrent de maladies ainsi que les personnes qui souhaitent promouvoir une bonne santé continue. Dans la plupart des cas, les enzymes du corps entier sont produites dans un format facile à utiliser des comprimés ou des capsules pour plus de commodité. Ce type de supplément n'a pas une histoire d'effets secondaires indésirables ou les interactions médicamenteuses, mais il est toujours recommandé de consulter un médecin avant de prendre tout nouveau supplément diététique.

Une des premières caractéristiques à considérer pour choisir le meilleur produit des enzymes est la société de fabrication. Il est important que la société pratique des procédés de fabrication sûrs et efficaces et est bien pensé dans les communautés médicales et holistiques. La plupart des experts médicaux suggèrent de ne pas choisir ce type de produit à base uniquement sur le prix, mais de prendre le temps d'explorer les nombreuses options disponibles. Les ressources en ligne sont particulièrement utiles pour en apprendre davantage sur les entreprises et leurs pratiques. Beaucoup de gens cherchent aussi l'avis d'un médecin ou pharmacien en ce qui concerne la compagnie qui à acheter.

Avant d'acheter un produit systémique d'enzymes, il est suggéré que le consommateur considère l'activité de complément et du type de revêtement appliqué sur le comprimé ou la capsule. Les niveaux de puissance devraient être dans l'intervalle thérapeutique et fabriqués à partir d'ingrédients de grande qualité. Le produit doit contenir des composés dont la trypsine, serrapeptase, ou chymotrypsine. Il est également recommandé de choisir uniquement les comprimés et les capsules avec un enrobage entérique pour l'absorption facile par le système digestif et dans les organes du corps.

Il existe plusieurs maladies et conditions censées être améliorée avec l'utilisation d'enzymes tels que le vieillissement, les virus de défense commune, et pour nettoyer le sang. Beaucoup de gens se tournent à l'origine pour les enzymes systémiques pour aider par du tissu fibreux lorsqu'il est formé dans les organes ou les articulations du corps en raison de maladie ou de blessure. L'utilisation de ce complément alimentaire peut être utilisée pour promouvoir et réguler une fonction de système immunitaire sain ainsi. Certaines personnes souffrant d'arthrite ont trouvé le soulagement des symptômes inflammatoires de leur maladie avec l'utilisation d'enzymes systémiques et déclarent réduit la douleur, l'enflure et une rougeur dans les zones touchées.

Qu'est-ce que la glucoamylase?

La glucoamylase est une enzyme pouvant être obtenue à partir de la levure S. diastaticus ou les champignons appartenant au genre Aspergillus tel qu’Aspergillus Niger. L'enzyme décompose molécules d'amidon dans le corps humain dans le composé de l'énergie utile du glucose. Ceci est réalisé en éliminant les 4-liaisons glucosidiques alpha-1 et de l'extrémité non réductrice de la molécule d'amidon. Ces molécules sont plus communément appelés polysaccharides et sont souvent soit amylase- ou à base d'amylopectine. Le but est centré de la glucoamylase dans des activités commerciales de produits alimentaires dans le brassage de la bière et la production de produits de boulangerie et des jus de fruits.

Depuis les amidons sont relativement grandes glucides, quand glucoamylase agit sur eux, il libère également le maltose ainsi que le glucose. Alors que le maltose, C12H22O11 H2O, est pas aussi simple d'un sucre comme le glucose, le C6H12O6, et, par conséquent, pas aussi rapidement décomposé par le corps pour l'utilisation de l'énergie, il est un composé important dans l'industrie alimentaire. Le maltose est utilisé comme additif nutritif dans de nombreux types d'aliments à partir de pâtisseries pains. La glucoamylase est également utilisé dans l'industrie alimentaire pour la fabrication des édulcorants tels que les sirops de glucose et de fructose.

La fonction de la glucoamylase dans le corps contribue également à l'assouplissement de plusieurs maladies. Il est connu de réduire les effets du syndrome du côlon irritable (IBS), en améliorant la digestion, pour traiter les troubles gastro-intestinaux en général, et pour réduire au minimum l'inflammation qui est souvent un effet secondaire de maladies auto-immunes. La recherche a également montré qu'il contribue également à apporter de la glycémie à un niveau normal dans le corps et à réduire l'incidence des allergies alimentaires.

Les amidons sont une composante importante de nombreux aliments comme les légumes et les grains, et glucoamylase est une enzyme importante qui rend ce légume-autrement indigeste importe un élément important de la nutrition humaine. Pris comme un supplément, les végétariens préfèrent glucoamylase qui provient de les champignons Aspergillus, car il est une source non-génétiquement modifié qui est à la fois byproduct- animal et sans gluten. Préparé dans le commerce versions de l'enzyme sont également généralement dérivées de Aspergillus, et peuvent être stockées sous forme de poudre brun sec avec une durée de conservation d'environ un an.

Bien que des suppléments de glucoamylase et préparations commerciales soient largement fabriqués, le corps humain produit également ses propres quantités du composé. Il est présent dans la salive humaine et agit sur féculents comme les pommes de terre et le riz avant même qu'ils soient avalés. Ceci est ce que les résultats dans les aliments riches en amidon ayant un goût sucré dans la bouche, comme glucoamylase enfreint glucose hors de la fin des chaînes glucidiques alors que la nourriture est mâchée. S’il y a une déficience de la glucoamylase dans le corps, l'inflammation peut se produire, ainsi que des incidences allergiques et d'asthme.

Comment fonctionnent les enzymes ?

Les cellules de tous les organismes vivants contiennent des protéines spéciales appelées enzymes. Ces enzymes agissent comme catalyseurs et qu'ils accélèrent les réactions chimiques dans les cellules. Digestif, métabolique, et les enzymes alimentaires sont les principaux types et le corps humain. Sans ces enzymes, le corps humain ne serait pas capable de fonctionner correctement.

Les enzymes  des protéines, sont constituées de brins d'acides aminés. Chaque enzyme a une région spéciale appelée un site actif. Le site actif a une forme spécifique qui correspond à certaines molécules substrats ou réactifs appelé. Les substrats sont attirés par les enzymes particuliers pour lesquels ils sont jumelés et se fixent à ces enzymes, comme un morceau de puzzle montage dans sa fente appropriée.

Lorsque les enzymes se lient avec les substrats, Ils forment ce qu'on appelle une enzyme- complexe de substrat. Les enzymes fonctionnent pour modifier les liaisons chimiques et les substrats, les substrats entraînant pour former une nouvelle liaison. Le nouveau lien qui est des résultats formedness et la production d’une toute autre molécule. Les nouvelles molécules sont formedness Ce sont des produits appelés. Le processus de conversion de substrats aux produits est appelé la catalyse.

Après les enzymes fonctionnent pour créer des produits, ils retournent dans leur formes originales. Ils ne sont pas modifiés et le processus et sont ensuite libres d'agir comme catalyseurs à nouveau pour une nouvelle série de substrats. Parfois, deux ou plusieurs substrats peuvent se lier ensemble pour former un seul produit. Dans d'autres cas, des enzymes particulières pour fonction de créer deux produits à partir d'un seul substrat.

Trois principaux groupes d'enzymes de prendre soin de ces processus et le corps humain, y compris digestif, métabolique, et les enzymes alimentaires. Les enzymes digestives, excrétés principalement le long du tractus digestif, la fonction est de briser la nourriture et le convertir en énergie. Les enzymes métaboliques sont responsables de réactions cellulaires liées à la production d'énergie et de désintoxication. Les deux enzymes sont produites par les cellules et le corps et sont nécessaires à son bon fonctionnement.

Les enzymes alimentaires sont ceux qui sont trouvés et la plupart des aliments crus et de produits animaux que les gens consomment. Il est douteux que les enzymes alimentaires agissent comme catalyseurs et le corps après ils sont consommés. Ceci est parce que les enzymes trouvés et les aliments crus, lorsqu'ils sont consommés, sont tout simplement digérés comme toute autre protéine. En d'autres termes, les enzymes et consommés Cette manière ne vivent pas sur le corps et de procéder au travail d'un catalyseur. Certains groupes d'individus, les entreprises en particulier celle des suppléments d'enzymes de marché, croient que les enzymes alimentaires, lorsqu'ils sont consommés, et pour faciliter la digestion et la répartition de certains types d'aliments appropriés.

Quel est le lien entre les probiotiques et enzymes?

Les probiotiques et enzymes fonctionnent en tandem dans le tractus gastro-intestinal. Les deux décomposer les aliments, ce qui aide à une meilleure digestion. Les enzymes, cependant, aller un peu plus loin. Ils nourrissent les probiotiques et leur permettent de rester en vie et se multiplier. Ceci est parce que les probiotiques mangent les sous-produits créés whenenzymes digérer les aliments chimiquement, les décomposer en éléments nutritifs simples que les probiotiques peuvent facilement absorber.

Les aliments créés par des enzymes dans le but de soutenir les probiotiques comprennent des acides gras, des hydrates de carbone simples, et des acides aminés. L'échange de nourriture entre les probiotiques et d'enzymes comprend également divers minéraux et vitamines produites par des enzymes. Il existe neuf types d’enzymes différentes qui produisent ces sous-produits nutritifs. Ils opèrent dans des zones spécialisées du tractus gastro-intestinal, tels que le gros intestin, l'intestin grêle et du pancréas.

Protease, amylase et  lipase  sont considérés comme les trois principales enzymes digestives. Lipase digère les graisses et les lipides connus comme produit des acides gras en tant que sous-produit de cette digestion. Le travail de l'amylase est de cibler les amidons et les glucides, les décomposer en sucres simples qui sont assez basiques pour les probiotiques à consommer facilement. Protéase, en particulier l'enzyme protéase connue comme la pepsine, digère les protéines afin de produire des acides aminés. 

Les enzymes digestives secondaires comprennent la sucrase, maltase et lactase. Lactase digère le sucre du lait, qui est également connu comme le lactose. Maltase réduit chimiquement le sucre de malt connu comme le maltose au glucose. Sucrase digère le saccharose, le fructose ou l'autre ou formant glucose. Restant enzymes carbohydrase, pectinase, et hémicellulase sont considérés comme non-essentiel aux probiotiques, même si elles ne aider le corps humain à la digestion.

Les acides aminés et les amidons créés dans la digestion chimique ne sont pas seulement utile pour les probiotiques andenzymes. Les humains peuvent également absorber cette nutrition par garnitures d'organes. Protéase servir enzymes principalement le probiotique Lactobacillus dans l'intestin grêle où les acides aminés peuvent passer à travers la membrane dans la circulation sanguine. Amylase, quant à lui, est jumelé avec des probiotiques dans le pancréas et les glandes salivaires où les sucres simples libérés par l'amylase peut être absorbé par la bouche ou de la membrane du pancréas.

Bien que les deux probiotiques et d'enzymes convertir les aliments en énergie par la digestion qui est pas le principal avantage de probiotiques. Les probiotiques protègent le système immunitaire et accroître son efficacité en éliminant les toxines et des bactéries malveillantes. Comme un détoxifiant, les probiotiques ont été salué pour conjurer affections allant des allergies au cancer du côlon. Ces micro-organismes bénéfiques peuvent aider à la défaite du corps bactéries nocives telles que la salmonelle et E. coli. Le plus de nourriture qu'ils obtiennent fromenzymes, plus les probiotiques peut se multiplier et assurer la protection de la santé.

Comme les gens vieillissent ou d'endurer la maladie, la quantité de probiotiques dans le corps peut chuter. Suppléments avec probiotiques et d'enzymes peuvent stimuler la microflore bénéfiques de l'organisme. Ceux qui utilisent des suppléments ou des aliments vivants pour augmenter les niveaux de probiotiques et d'enzymes dans le corps doit généralement rester cohérent puisque les deux probiotiques et d'enzymes sont régulièrement épuisées par l'organisme et doivent se reconstituer.

Certains détracteurs de probiotiques et d'enzymes supplémentaires font valoir que les enzymes protéase, en particulier, vont détruire certains probiotiques à base de protéines. Compteurs de recherche beaucoup cette affirmation, cependant. Pour assurer aucune interaction néfaste, de nombreux nutritionnistes suggèrent que les enzymes soient prises avant le repas et les probiotiques après.

Quelles sont les fonctions de lipides dans le corps?

Les  lipides  ont  des  fonctions

corporelles importantes, telles

 que le maintien de la vision.

De nombreux types de molécules dans l'organisme, telles que les graisses, les cires et les vitamines liposolubles différents, entrent dans la catégorie des "lipides". Le stockage d'énergie est la plus commune des nombreuses fonctions de lipides, mais ils peuvent aussi fournir la structure cellulaire
ou d'agir comme des molécules de signalisation. D'autres fonctions importantes mais moins fréquentes de lipides dans le corps comprennent l'activation enzymatique, le transport moléculaire, et le métabolisme. Les humains doivent consommer des lipides comme une partie de leur régime alimentaire en raison des éléments nutritifs qu'ils contiennent et parce que certaines graisses sont nécessaires afin de stocker les vitamines liposolubles. Ils sont également importants en raison des bicouches lipidiques sont utilisés pour modérer ce qui est capable de pénétrer dans une cellule et ce qui l'est pas. L'une des principales fonctions de lipides dans le corps est le stockage de l'énergie parce que les triglycérides et d'autres molécules similaires, qui contiennent des composants importants de lipides, ont une teneur très élevée d'énergie. Quand le corps a besoin d'énergie stockée signaux hormonaux, entament un processus biochimique qui décompose les molécules en une forme utilisable. Les lipides sont également précieux pour le stockage de l'énergie, car ils peuvent être stockés avec très peu d'eau. Les hydrates de carbone, d'autre part, se lient à l'eau, ce qui donnerait lieu à un rapport masse nettement plus élevé en énergie si les hydrates de carbone ont été utilisés en tant que le premier moyen de stockage d'énergie. Le maintien de la structure cellulaire et en modérant le transport trans-membrane est une autre de la fonction de lipide importante. La membrane cellulaire, composée en grande partie des lipides, est utilisée pour séparer la partie intérieure de la cellule à partir de tout ce qui existe à l'extérieur. La membrane est constituée de lipides qui ont à la fois hydrophobe, ou en évitant à l'eau et hydrophile, /l'eau ou recherche de, qui se termine organiser dans une bicouche lipidique. Les extrémités hydrophiles visage vers des environnements remplis d'eau à l'intérieur et à l'extérieur de la cellule, tandis que les extrémités hydrophobes restent entre les couches intérieures- et extérieur-face. Cet arrangement se pose à la suite des propriétés hydrophobes et hydrophiles des lipides, des membranes cellulaires sont en grande partie de manière auto-organisation. Le stockage d'énergie et la formation de la membrane cellulaire sont les deux fonctions les plus importantes de lipides dans le corps, mais il existe d'autres fonctions. On pense que les lipides jouent un rôle important dans la signalisation cellulaire, le processus par lequel les divers processus biochimiques sont lancés ou arrêtés. En outre, un grand nombre des vitamines solubles dans la graisse, qui sont des lipides, remplissent des fonctions corporelles importantes telles que le maintien de la vision, la promotion de la croissance des os, et le maintien de la fonction immunitaire saine. Certaines molécules lipidiques sont également utilisées pour le transport d'autres molécules à travers les membranes cellulaires.

Quels sont les différents types d'enzymes du système digestif ?

Il y a plusieurs types d'enzymes du système digestif, chacun conçu pour briser les différentes parties de la nourriture, qui peuvent être trouvés en différents points dans le système digestif. Les principales catégories d'enzymes sont amylase, la lipase, la protéase et la nucléase. Presse-étoupe dans la bouche, l'estomac, l'intestin grêle et du pancréas sécrètent partie ou la totalité de ceux-ci pour l'alimentation passe le long du tube digestif de sorte qu'il peut être décomposé et utilisé par le corps. La majorité des enzymes digestives sont trouvés dans le suc pancréatique, bien qu'ils soient également présents dans la salive et des sucs digestifs de l'estomac. Une des premières enzymes pour démarrer le processus de la digestion est amylase. Ce type d'enzyme est conçu pour briser les glucides en sucres simples que le corps peut traiter. Elle est sécrétée dans la première bouche par les glandes salivaires, où il commence à digérer les aliments comme les fruits, les légumes et les haricots. Plus d'amylase est ensuite produite par le pancréas et envoyé à l'intestin grêle, où il continue à aider à décomposer les hydrates de carbone. Il existe plusieurs sous-catégories de l'amylase, chacun étant conçu pour traiter certains types d'hydrates de carbone; par exemple, la lactase décompose sucres du lait et de la sucrase décompose les amidons et les sucres complexes. La protéase est le groupe d'enzymes du système digestif qui dégrade les protéines contenues dans les viandes, les noix et les fromages. L'estomac et du pancréas créer protease, de sorte que le traitement commence en outre des protéines dans le système digestif de glucides. Protéines doit être décomposé en acides aminés, qui sont essentiels pour toutes les cellules de fonctionner. Les principaux types de proteases présents dans le corps humain sont la pepsine et la peptidase. Un autre des enzymes du système digestif est la lipase. La fonction de lipase est de décomposer les graisses, tels que ceux trouvés dans les huiles, de la viande et les produits laitiers. Certains lipase est généré dans la bouche et de l'estomac, mais la majeure partie provient des pancréas et fait son travail dans l'intestin grêle. Ici, il travaille avec la bile, produite par le foie, qui émulsionne les grandes molécules de graisse, les rendant plus petites de sorte que la lipase peut alors décomposer en outre en glycérol et d'acides gras. Le pancréas produit également la finale des enzymes du système digestif, la nucléase. Cette enzyme est fait pour briser les acides nucléiques tels que l'ADN et l'ARN. Elle agit pour séparer les liens entre les nucléotides, qui libèrent alors azote et sucres simples.

Quelle est l'inhibition enzymatique?

L’inhibition enzymatique est une réaction entre une molécule et une enzyme qui bloque l'action de l'enzyme, soit temporaire ou permanente, en fonction du type d'inhibiteur d'enzyme impliquée. Ce processus se produit dans le monde naturel tout le temps, et il dispose d'un certain nombre d'applications pour les humains, y compris dans la formulation de produits pharmaceutiques et le développement de certains produits. Il existe plusieurs types d'inhibition enzymatique impliquant différents types de molécules et de processus.

L’inhibition de l'enzyme non spécifique implique une exposition à une molécule pas ciblé spécifiquement une enzyme qui aura encore un effet inhibiteur. Par exemple, de nombreuses protéines se décomposent en réponse à l'exposition à l'alcool, et l'introduction de l'alcool à un organisme peuvent inhiber l'activité d'un certain nombre d'enzymes. Acides ont des effets similaires. De même, la chaleur a tendance à dénaturer les enzymes, tirant les brins de protéines à part et les rendre inefficaces; voilà pourquoi la viande à la cuisson ramollit, que les protéines dans la viande sont dénaturés et commencent à se briser.

Avec l'inhibition de l'enzyme spécifique, une molécule interagit directement avec les protéines de l'enzyme. Des inhibiteurs irréversibles de l'enzyme ont la capacité de changer de façon permanente la structure de la protéine, et le procédé ne peut être annulé. Inhibition réversible de l'enzyme peut bloquer temporairement l'action d'une enzyme, mais ne sera pas de nature permanente. Ce processus peut se produire dans un certain nombre de façons, y compris par inhibition compétitive, où la molécule est similaire à une autre molécule qui interagit avec l'enzyme, et il est en concurrence pour les sites récepteurs, ce qui rend l'enzyme moins active ou en le rendant inutilisable en l'empêchant de verrouillage sur la molécule il est conçu pour fonctionner avec.

Les sociétés pharmaceutiques utilisent ce processus à leur avantage dans le développement de médicaments. La plupart des médicaments thérapeutiques fonctionnent via l'inhibition de l'enzyme. Lorsque le patient prend le médicament et les molécules sont libérés dans l'organisme, ils interagissent avec les enzymes nocives pour arrêter des processus comme l'inflammation incontrôlée. Dans les laboratoires, les chercheurs travaillent en permanence avec de nouveaux composés pour voir si elles ont des utilisations potentielles et de démêler leur contenu afin qu'ils puissent être compris.

L’inhibition enzymatique peut avoir d'autres applications. La lutte antiparasitaire repose souvent sur ce processus, en exposant les parasites indésirables à des produits chimiques qui perturbent les processus chimiques à l'intérieur de leur corps. De même, de nombreux herbicides interfèrent avec la biologie interne de plantes cibles pour les empêcher de se développer ou de les tuer. L'inhibition des enzymes peut également être utilisée dans la fabrication de produits alimentaires à partir de stabilisants aux traitements chimiques de l'eau.

Quelles sont les enzymes de restriction?

Les enzymes de restriction sont des enzymes qui reconnaissent des séquences d'ADN et clivent eux, la séparation d'un brin d'ADN en deux partout où ils trouvent les séquences qu'ils ont été codés à reconnaître. Il existe un certain nombre de demandes d'enzymes de restriction, peut-être en particulier dans la technologie d'ADN recombinant qui permet aux scientifiques de manipuler l'information génétique. ADN recombinant est utilisé pour tout, de développer des produits thérapeutiques comme l'insuline pour le traitement médical de modifier les cultures. Ces enzymes sont isolés à partir de bactéries. Chez les bactéries, ils protègent l'organisme à partir de l'ADN étranger en coupant l'ADN en place quand elle est reconnue par le corps de la bactérie. Les bactéries utilisent une technique appelée modification de restriction pour se protéger de leurs enzymes de restriction, veillez à ce que les enzymes ne tournent pas sur l'ADN de la bactérie elle-même. En tant que mécanisme d'auto-défense, les enzymes de restriction sont excellentes, ce qui empêche la replication de l'ADN étranger dans le corps en le fragmentant. De nombreuses enzymes de restriction ont été découverts, et d'autres sont constamment découverts dans un processus connu comme la cartographie d'enzyme de restriction. Plusieurs laboratoires produisent des enzymes de restriction de vendre à des chercheurs et d'autres laboratoires. Chaque enzyme de restriction a été codé pour répondre à une séquence particulière de nucleotides et la séquence est généralement un palindrome, à la lecture des mêmes vers l'avant vers l'arrière et. Lorsqu'une enzyme de restriction constate qu'il reconnaît la séquence, elle traverse les deux brins de la structure en double hélice de l'ADN, le séparant. Il permettra également de créer de multiples fragments si elle identifie plus d'un exemplaire de la séquence qu'il sait. Certaines enzymes de restriction couper tout droit la double hélice, la création de ce qu'on appelle les extrémités franches. D'autres coupent en des points /différents sur les autres côtés, ce qui rend une découpe en dents de scie dénommé "extrémités cohésives". Dans les deux cas, une enzyme connue sous le nom d'ADN ligase peut être utilisée pour se joindre à un fragment d'ADN de l'ADN coupé, à condition que les deux les parties ont des extrémités complémentaires. Cette technique peut être utilisée pour insérer un nouvel ADN dans un génome, et de manipuler un génome, un peu comme assembler les pièces de deux puzzles différents. Dans certains cas, une enzyme de restriction est codée pour ce qui est connu comme une reconnaissance sans ambiguïté, ce qui signifie qu'il ne reconnaît que des séquences très spécifiques. D'autres sont codés pour la reconnaissance ambiguë, à la recherche de séquences dans lesquelles nucléotides spécifiques encadrent des nucléotides. En utilisant des enzymes de restriction connues, les chercheurs peuvent couper sélectivement un échantillon de l'ADN en fragments connus sous forme de fragments de restriction.