Comme nous l’avons vu, la translocation de protéines dans les mitochondries, les chloroplastes, et les peroxysomes se produit post - traductionnelle, après la protéine a été faite et libérée dans le cytosol, alors que la translocation à travers l’ER membrane se produit généralement lors de la traduction (co-traductionnelle). Ceci explique pourquoi les ribosomes sont liés à l'urgence, mais généralement pas à d'autres organites.
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Figure 1 régimes hypothétiques
pour les
origines évolutives de
certains
organites membraneux
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Certaines protéines, cependant, sont importées dans le ER après leur synthèse a été achevée, ce qui démontre que la translocation ne nécessite pas toujours la traduction en cours. Posttranslational protéines translocation est particulièrement fréquente dans l'ER membrane en levure des cellules et à travers la bactérienne membrane plasmique (qui est considéré comme évolutif lié à l'ER; voir la figure 1).
Les origines de mitochondries, les chloroplastes, ER, et la cellule noyau peuvent expliquer les relations topologiques de ces compartiments intracellulaires dans des cellules eucaryotes.
(A) Une voie possible pour l'évolution de la cellule noyau et l’ER. Dans certaines bactéries du seul ADN molécule est attaché à une invagination de la membrane. Une telle invagination dans une très ancienne cellule procaryote aurait pu réarranger pour former une enveloppe autour de l'ADN, tout en permettant l'accès de l’ADN à la cellule cytosol (comme cela est nécessaire pour l’ADN pour diriger la protéine de synthèse). Cette enveloppe est présumée avoir finalement pincé complètement de la membrane plasmique, la production d’un nucléaire compartiment entouré par une double membrane.
Comme illustré, l’enveloppe nucléaire est traversée par des canaux de communication dits complexes des pores nucléaires. Parce qu'il est entouré par deux membranes qui sont dans la continuité où elles sont pénétrées par ces pores, le nucléaire compartiment est topo logiquement équivalent au cytosol ; En effet, au cours de la mitose des contenus nucléaires se mélangent avec le cytosol. La lumière du RE est en continuité avec l'espace entre les membranes nucléaires interne et externe et topo logiquement équivalent à l'espace extracellulaire.
(B) Les mitochondries (et plastes) sont pensés pour avoir son origine quand une bactérie a été englouti par une cellule pré-eucaryote plus grande. Ils conservent leur autonomie. Cela peut expliquer pourquoi les lumières de ces organites restent isolées à partir de la membrane du trafic qui relie les lumières de nombreux autres compartiments intracellulaires.
Pour fonctionner en post - traductionnelle translocation, la translocation a besoin de protéines accessoires qui alimentent le polypeptide chaîne dans les pores et d’entraînement translocation (Figure 2).
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Figure 2 Trois
façons dont la translocation des
Protéines peut être
entraîné à travers translo-
cateurs structurellement similaires
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Chez les bactéries, une translocation des protéines du moteur, le SecA ATPase , se fixe au côté cytosolique de la translocation, où il subit des changements conformationnels cycliques entraînés par hydrolyse de l' ATP.Chaque fois qu'un ATP est hydrolyse, une partie des inserts de protéine SECA dans les pores du translocateur, en poussant un segment court de la protéine passagère avec elle. En conséquence de ce mécanisme à cliquet, la protéine SecA pousse la chaîne polypeptidique de la protéine transportée à travers la membrane.
Trois façons dont la translocation des protéines peuvent être entraînées par translocateurs structurellement similaires. (A) Co-traductionnelle translocation. Le ribosome est amené à la membrane par le récepteur SRP et SRP et forme un joint étanche avec la protéine translocator Sec61.
(A) Co-traductionnelle translocation. Le ribosome est amené à la membrane par le SRP et SRP récepteur et forme un joint étanche avec le Sec61 protéine translocator . La croissance polypeptide chaîne est enfilée à travers la membrane comme il est fait. Aucune énergie supplémentaire n’est nécessaire, comme le seul chemin disponible à la chaîne en croissance est de traverser la membrane. (B) Posttranslational translocation dans les cellules eucaryotes. Un montant additionnel complexe, composé des protéines sec62, Sec63, sec71, et Sec72 est attaché au translocateur Sec61 et les dépôts de molécules BiP sur la chaîne de translocation telle qu'elle débouche dans la lumière du RE. Cycles ATP-conduit de BiP lier et libérer tirer la protéine dans la lumière, un mécanisme qui ressemble de près le modèle à rochet thermique pour l’importation mitochondriale dans la figure 3.
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Figure
3 Deux modèles plausibles de la
façon dont hsp70 mitochondrial pourrait
conduire l' importation de protéines
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(A) Dans le modèle à rochet thermique, les translocations polypeptidiques diapositives de la chaîne avant et en arrière, entraînée par le mouvement thermique, et il est successivement piégé dans la matrice par hsp70 de liaison. (B) Dans le modèle d'encliquetage pont transversal, un changement conformationnel dans la Hsp70 entraîne activement la chaîne dans la matrice. Dans les deux modèles, Hsp70 se lie à la TIM23 complexe, qui charge la Hsp70 sur la chaîne de polypeptide de translocation comme il ressort du complexe dans la matrice.
(B) (C) de translocation posttraductionnelle dans des bactéries. La chaîne polypeptidique terminé est alimenté à partir du côté cytosolique dans un translocateur dans la membrane plasmique par l'SecA ATPase .changements conformationnels ATP-hydrolyse entraînée conduire un mouvement de pistonlike en seca, chaque cycle poussant environ 20 acides aminés de la chaîne protéique à travers le pore de la translocation. La voie Sec utilisée pour la translocation des protéines à travers la thylakoïdes membrane dans les chloroplastes utilise un mécanisme similaire (voir Figure 4).
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La figure « Translocation d'une protéine
précurseur dans l'espace de thylacoïdes
chloroplastes
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(A) Le précurseur de la protéine contient un N-terminale chloroplaste séquence signal (rouge), suivie immédiatement par une thylacoïdes séquence signal (orange). La séquence signal chloroplastique initie une translocation dans le stroma à travers une membrane de contact site par un mécanisme similaire à celui utilisé pour la translocation dans la matrice mitochondriale. La séquence signal est ensuite éliminée par clivage, démasquer la séquence signal thylacoïdes, qui initie une translocation à travers la membrane des thylakoïdes. (B) translocation dans l'espace thylakoïdes ou membrane thylakoïdes peut se produire par l' un quelconque d'au moins quatre voies: (1) une voie Sec, ainsi appelé parce qu'il utilise des composants qui sont des homologues de protéines Sec, qui interviennent dans la translocation des protéines à travers le bactérienne plasma membrane (voir plus loin), (2) une SRP voie -like, ainsi appelé parce qu'il utilise un chloroplaste homologue de la particule de reconnaissance du signal, ou SRP (voir plus loin), (3) un Δ pH voie, ainsi appelé parce qu'il est entraîné par le H +gradient à travers la membrane des thylakoïdes, et (4) d' une voie d'insertion spontanée qui semble nécessiter aucune translocation de protéines pour l' intégration de la membrane.
Alors que la translocation, Sec61 SRP et SRP récepteur se trouvent dans tous les organismes, SecA se trouve exclusivement dans les bactéries, et les protéines sec62, Sec63, sec71 et Sec72 se trouvent exclusivement dans les cellules eucaryotes. (Adapté de P. Walter et AE Johnson, Annu Rev. Cell Biol 10: 87-119, 1994.)
Les cellules eucaryotes utilisent un ensemble différent de protéines accessoires qui associent avec le Sec61 complexe. Ces protéines couvrent l’ER membrane et utilisent un petit domaine sur le côté luminal de la membrane du RE pour déposer un hsp70 comme chaperon protéine (appelée BiP, pour b ROUVER protein) sur le polypeptide chaîne comme il ressort du pore dans l’ER lumière. Unidirectionnel translocation est entraînée par des cycles de BiP de liaison et la libération, comme décrit précédemment pour les protéines hsp70 mitochondriales qui tirent des protéines à travers les membranes mitochondriales.
Les protéines qui sont transportées dans l’ER par un post - traductionnelle mécanisme sont d' abord libérés dans le cytosol où ils sont empêchés de se replier en se liant aux protéines chaperons, comme décrit précédemment pour les protéines destinées à mitochondries et les chloroplastes. Dans tous ces cas dans lesquels une translocation se produit sans un ribosome d’étanchéité des pores, il reste un mystère comment le polypeptide de chaîne peut coulisser à travers les pores dans la translocation sans permettre d’ions et d’autres molécules de passer à travers.