Nous avons vu que dans les chloroplastes et les mitochondries, la séquence signal est clivée à partir de protéines précurseurs une fois qu'il a traversé la membrane. De même, les N-terminaux ER séquences signal sont éliminés par un signal peptidase du côté luminal de la membrane du RE. La séquence de signal par lui - même, cependant, ne suffit pas pour le signal de clivage par la peptidase; cela nécessite un site de clivage adjacent qui est spécifiquement reconnue par la peptidase. Nous verrons plus loin que les séquences de signaux d'ER qui se produisent au sein du polypeptide de chaîne plutôt qu'à l'extrémité N-terminale-ne possèdent pas ces sites de reconnaissance et ne sont jamais clivés; Au contraire, ils peuvent servir à retenir les protéines transmembranaires dans la bicouche lipidique après la translocation processus a été achevé.
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La figure 146 Un modèle pour une
protéine soluble est transloqué à
travers la membrane du RE
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L’extrémité N-terminale séquence signal ER d'une forme soluble de protéine a deux fonctions de signalisation. Il dirige la protéine vers le RE membrane, et elle sert de signal de début de transfert (ou le démarrage du transfert peptide) qui ouvre les pores. Même après avoir été éliminé par clivage par la peptidase signal, la séquence signal est supposée rester lié à la translocateur tandis que le reste de la protéine est filetée de façon continue à travers la membrane en une grande boucle. Une fois que l’extrémité C-terminale de la protéine est passée à travers la membrane, la protéine de translocation est libérée dans la lumière du RE (figure 1).
La séquence signal est libérée par les pores et rapidement dégradé en acides aminés par d'autres proteases dans le RE.
Un modèle de la façon dont une protéine soluble est transloqué à travers la membrane du RE. Sur la liaison d’une séquence signal ER (qui agit comme un signal de début de transfert), le translocateur ouvre ses pores, ce qui permet le transfert de la chaîne du polypeptide à travers la bicouche lipidique Sur la liaison d’une séquence signal ER (qui agit comme un signal de début de transfert), le translocateur ouvre ses pores, ce qui permet le transfert du polypeptide de chaîne à travers la bicouche lipidique en boucle. Après que la protéine a été complètement transférée, après la fermeture des pores, mais le translocateur ouvre maintenant latéralement à l’intérieur de la bicouche lipidique, ce qui permet la séquence signal hydrophobe de diffuser dans la bi - couche, où il est rapidement dégradé. (Sur cette figure et les trois figures qui suivent, les ribosomes ont été omis pour plus de clarté).
Tandis que lié à la translocation des pores, des séquences de signaux sont en contact non seulement avec la Sec61 complexe, qui forme les parois des pores, mais aussi avec le revêtement hydrophobe lipidique noyau de la membrane. Ceci a été montré dans des expériences de reticulation chimiques dans lesquelles les séquences de signal et les hydrocarbures chaînes de lipides peuvent être liés de manière covalente ensemble. Pour libérer la séquence signal dans la membrane, la translocation doit ouvrir latéralement. Le translocateur est donc fermée dans les deux sens: elle peut s'ouvrir pour former un pore à travers la membrane pour laisser les hydrophiles portions de protéines traversent la double couche lipidique, et elle peut ouvrir latéralement à l’intérieur de la membrane pour laisser des parties hydrophobes des protéines de séparation dans la bicouche. Ce mécanisme d'ouverture de porte latérale est cruciale pour l'insertion de protéines transmembranaires dans la bicouche lipidique, comme nous le verrons ensuite.