Présentation de la structure des lipides?

Les lipides forment un groupe très hétérogène de composés dont les structures sont très différentes et que l'on a réunis en raison de leur insolubilité dans l'eau et de leur solubilité dans les solvants organiques (ester, acétone etc.) Ces critères de solubilité ne sont pas absolus. Aussi a-t-on défini les lipides comme des composés comportant dans leur molécules une chaîne aliphatique (chaîne formée de -OH2- d'au moins 8 atomes de carbone. Seuls acides gras a courte chaîne comme l'acide butyrique en C4) font exception à cette règle.

 les termes de graisses et d’huiles désignent des mélanges de lipides respectivement solides ou liquides à température ordinaire.

Les lipides les plus abondants de l’organisme sont les triacylglycérols qui constituent la plus importante forme de stockage de l’énergie chimique .les lipides sont par ailleurs des constituants cellulaires importants particulièrement ou niveau des membranes et de la gaine myéline des fibres nerveuses.

CLASSIFICATION

A l’ancienne classification en lipides simples et complexes substitue maintenant une classification plus chimique qui distingue quatre groupes :

A-LES ACIDES GRAS

Ce sont des acides aliphatiques mono carboxyliques de formule générale CH3-(CH2) m-COOH

B- LES ESTRES D’ACIDES GRAS ET D’Alcool NON CYCLIQUE

Ce sont des composés organiques formés par l’estérification d’un alcool non cyclique à un plusieurs acides gras.

On distingue

1- Les glycérolipides ou esters du glycérol (trialcool qui sont subdivisés en :

2- GLYCERIDES:

3- GLYCEROL +AG(s)

4- HLYC2ROPHLIPIDES

5- GLYCEROL PHOSPHATE +AG(S)

2- les cérides ou esters d’alcools à longue chaine carbonée (alcools gras)

ALCOOL GRAS +AG

c- LES AMIDES D’ACIDES GRAS : SPHINGOLIPIDES

il s’agit du groupe des spingolipdes ou ammides de la sphingosine (alcool aminé) qui sont subdivisés en

· Sphingomyélines (ou shingophospholipides )

· Sphingosine +aG+ phosphorylcholine

· Sphingoglycolipides (ou sphingosidolipidesou glycolipides)

· Sphingosine + aG +ose(S)

· D- les lipides polymérisation d’unités d’isoprène .c’est le cas

· Des stérols et de leurs esters d’ag les stérides

· Le cholestérol est le stérol le plus important

· Des caroténoïdes essentiellement représentés chez l’homme par la vitamine A rétinol

· Des quinones à chaine isoprénique représentés par la vitamine E la vitamine K et par les ubiquinones

· 2- les acides gras (AG)

· On les trouve dans les cellules en petites quantités à l’état libre mais en grandes quantités engagés dans les liaisons esters ou amides

· A- structure générale des acides gras

Les acides gras sont des acides organiques possédant une seule fonction carboxylique et une chaine le plus souvent linéaire non ramifiée et comprenant un nombre pair d’atomes de carbone (entre 4 et 36). Ils peuvent être saturés ou insaturés et parfois hydroxylés.

Dans cette formule on distingue deus partie :

- Le groupement carboxylique polaire (hydrophobe) qui occupe l’extrémité de la chaine.

- - la chaine carbonée allongée non polaire (hydrophobe) qui donne à la plupart des lipides leur consistance huileuse ou graisseuse et leur caractère d’insolubilité dans l’eau.

- B- nomenclature

- La numérotation part du carbone du groupement carboxylique (carbone n°1). L’atome de carbone adjacent au carbone carboxylique (n°2)

- Est aussi connu comme étant le carbone α .l’atome de carbone n°3 est le carbone β et le carbone méthylique terminal est désignée par la lettre grecque ω

- Diverses conventions sont utilisées pour indiquer le nombre et la position de doubles liaisons. Le plus souvent la nomenclature indique le nombre des atomes de carbones le nombre des doubles liaisons et positions de celles –ci deux façons :

- -la nomenclature générale des acides gras utilise la représentation suivante cn :x Δ

- N- nombre d’atomes de carbone que renferment des acides gras

- X- nombre de double liaison

- Δ : les numéros des carbones qui portent les doubles liaisons comptés à partir de l’extrémité carboxylique (carbone)

- Exemple : acide linoléique : c18 :2 delta (9.12)

- CH3 (CH2)4-CH=CH-CH2=CH-(CH2)-COOH

- - une nouvelle nomenclature est utilisée actuellement dans laquelle les acides gras sont représentés de la manière suivante :

-

- N – nombre d’atomes de carbone que renferme des acides gras

- X : nombre de doubles liaisons du même les acides gras

- M : numéro du 1er carbone portant le double compté à partir de l’extrémité méthylique (CH3) carbone1

- Les autres doubles liaisons se déduisent de la première car il y a toujours 3 atomes de carbone entre 2 doubles liaisons ainsi l’acide c18 :2

- La première double liaison est en position 6 par rapport à l’extrémité méthylique la seconde double liaison se suite au niveau du carbone n°9 cette nouvelle nomenclature permet de classer des familles d’acides gras

- 1- les acides gras saturés

- Ils répondent à la formule générale suivante :

- Ch3-(Ch2)n-COOH

- Ou n représente le nombre d’atomes de carbone et varie entre 2et 34 presque tous les acides gras naturels possèdent un nombre pair d’atomes de carbone

- *les plus fréquemment rencontrés sont

- L’acide palmitique (C16O)

- L’acide stéarique (c18o)

- En moins grande concentration on trouve

- L’acide myristique (c14O)

- L’acide arachdique (c20o)

- A cote des acides gras à nombre pair d’atomes de carbone ou trouve en très faibles quantités des acides gras ayant 15 127 ou 19 atomes de carbone

- 2- les acides gras dé saturés (insaturés)

- Ils dérivent en général des acides gras saturés selon qu’ils renferment une ou plusieurs doubles liaisons dans leur molécule on les subdivise en AG mono saturés et en acides gras polyinsaturés

- A- acide gras mono insaturés (une double liaison)

- Presque tous les isomères naturels ont la configuration cis configuration trans existe également mais elle est relativement peu fréquente. les plus importants sont :

- Acide palmitoléique : C16 :1 Δ9, C16 :1(∞-7)

- Acide oléique : C18 :1 Δ9, C 18 :1(∞ - 9)

b-acide gras polyinsaturés(plusieurs doubles liaisons)

Ce sont essentiellement des acides gras a 20 et 22 carbones. Le nombre des doubles liaisons varie entre 2et 6 .Ils possèdent tous la configuration Cis les plus répandus sont :

Acide linoléique C12 :2 Δ (9 ,12) C18 :2 (∞-6)

Acide ɑ linolénique C18 :3 Δ (9 ,12 ;15) C18 :3 (∞-3)

Acide γ linolénique C18 :3 Δ(6,9,12), C18 :3(ω-6)

Acide arachidonique C20:4 Δ(5 ,8,11) C20 ;4(ω-6)

Certains AG polyinsaturés nécessaires à l’homme sont dits indispensables ,ils doivent etre présents dans l’alimentation car l’organisme est incapable d’en réaliser leur synthèse.

c-Les eicosanoides (20carbones)

Ces molécules dérivent des acides gras plyinsaturés à 20 carbones ( ω-6) et (ω-3) et plus particulièrement de l’acide arachidonique .Elles sont synthétisées par de nombreux tissus et cellules.

Sur l’acide arachiodonique deux systèmes enzymatiques peuvent agir pour former deux groupes de composés différents.

-Les prostanoides sont le résultat de l’action de la cyclooxygénase .

Les leucotrienes sont le résultat de l’action de la lipooxygénase

*Les prostanoides

Ils possèdent un noyau cyclopentane(5C cycliques) qui porte deux chaines latérales. La nature et la position des radicaux oxygénés portés par le noyau cyclopentane ainsi que le nombre et la position des doubles liaisons existant au niveau du cycle et des chaines carbonées latérales permettent de distinguer les différents prostanoides : prostaglandines, thromboxane etc.

*Les leucotrienes :

Ils renferment quatre doubles liaisons dont trois sont conjuguées. Ils portent souvent attachée à l’AG, une molécule de tri peptide ou de dipeptide ou un acide aminé.

3-Les acides gras hydroxylés

Certains glycolipides renferment de fortes quantités d’acides α-hydroxylés(OH sur le carbone 2) à 22,23 ;24 et 25 atomes de carbone De plus les cellules de l’épiderme possèdent des lipides renfermant des acides ω hydroxylés à très longue chaine.

4-Les AG cycliques

Ces acides jouent un rôle important en physiologie et en médecine. On peut citer l’acide chaulmoogrique utilisé dans le traitement de la lèpre.

On cite aussi l’acide prostanoique acide gras à 20carbones Il renferme un cycle pentagonal.

Il est le précurseur des prostaglandines substances à propriétés hormonales intracellulaires qui agissent sur plusieurs organes et muscles parmi lesquels :

-Les organes de reproduction

Les muscles lisses (poumons et intestins)

Le système nerveux

-L’appareil cardio- vasculaire

-Le tissu adipeux

D-Propriétés des acides gras

1-Propriétés physiques

a-point de fusion et point d’ébullition

a1- l’état physique d’un acide gras à la température ordinaire dépend :

-du nombre d’atomes de carbone pour une série homologue .

Ainsi les AG saturés ayant moins de 19atomes de carbone sont liquides, ceux qui renferment 10 atomes de carbone ou plus sont solides et le point de fusion s’élève régulièrement dans la série.

-du taux d’instauration

Les doubles liaisons diminuent le point de fusion par rapport à l’acide gras saturé correspondant

Exemple :Dans la série des acides gras à 18 atomes de carbone, l’acide stéarique(C18 :0) est solide(Tt :+69 alors que les acides oléique(C18 :1),linoléique (C18 :2),linoléique(C18 :3)sont liquides (Tt respectifs +16 Degrés C,-5DegrésC,-11Degrés C)

A2Le point d’ébullition est d’autant plus élevé que la chaine hydrocarbonée est plus longue. La présence des doubles liaisons est sans influence notable.

b. Solubilité

Les acides gras sont solubles dans les solvants organiques .Dans l’eau seuls les acides gras de moins de 8 et les savants alcalins sont solubles.

c. Masse volumique

Etant donnée la faible composition des acides gras en oxygène (masse atomique supérieure à celle du carbone) et le grand nombre d'atomes de carbone (même volume que l'atome d’oxygène) entrant dans leur molécule. La masse volumique de ces composés est inférieure à celle de l'eau qui est prise comme référence. La faible densité des acides gras est transmise aux lipides qui les contiennent. C'est un fait d’expérience que les matières grasses nageant à la surface de l'eau.

d-pouvoir détersif et tensio-actif des savons alcalins

Le terme de savons alcalins est donné aux sels sodiques potassiques des acides gras. Les savons alcalins, présentent des propriétés intéressantes dans l'eau, dues à leurs doubles pôles hydrophiles et hydrophobes.

CH3------------------------------COO-Na+

Hydrophobe Hydrophile

d.1 A la surface de l'eau : Ils forment une couche superficielle mono-moléculaire en orientant vers l'extérieur leur chaîne carbonée hydrophobe.

La formation de cette couche mono-moléculaire diminue la tension superficielle de l'eau par rupture des liaisons homogènes intermoléculaires de celle-ci. Ceci est à la base du pouvoir tensioactif des savons alcalins qui se manifeste par:

-La formation de mousse

-La chute de la fleur de soufre au fond du récipient

d.2 A l'intérieur de l'eau: La formation de micelles permet aux molécules

Lorsque les AG estérifiés en position 1et3 sont différents comme dans les composés (comme dans les composés b). un centre d’asymétrie apparait au niveau du carbone 2et on peut donc avoir les isomères i et il représentés sur la figure subjacente.la plupart des glycéro-lipides naturels sont du type il .les graisses naturelles sont toujours constituées d’un mélange complexe des divers tG simples et mixtes

b-propriétés des glycérides

Propriétés physiques de

point .fusion : dépend de la nature des acides gras

-solubilité : les glycérides sont insolubles dans l’eau et l’alcool à froid

- solubles dans les solvants organiques et l’alcool à chaud

Propriétés chimiques

=action des halogènes :cette action permet de définir l’indice d’iode des glycérides qui représente la quantité d’iode exprimée en gramme fixée à froid et après 24h de contact par 100g de graisse en solution chloroformique . Cet indice renseigne sur la richesse des graisses en doubles liaisons.

=saponification : c’est l’hydrolyse des liaisons esters sous l’action des alcalis à chaud avec libération de :

- Glycérol

- sel d’acides gras = savon CH2OH

CH2 O-cO-r1 +3KoH CHOH +R1-cOO-k+

CHO-cO-R2 =è CH2OH R2-cOO-k+

R3- COO- k+

CH2O-cO-R3

Cette propriété permet de définir l’indice de saponification représente le nombre de milligrammes de potasse en solution alcoolique qui entre en réaction à l’ébullition pour former des savons à partir d’un gramme de graisse .cet indice renseigne sur la taille moléculaire des acides gras entrant dans la constitution de la graisse étudiée.

=Propriétés biologiques

Trois Propriétés principales sont attribuées aux glycérides.

=Réserve énergétique

Les glycérides sont particulièrement abondants dans le tissu adipeux ou ils peuvent représenter plus de 90% des lipides .chez les obèses plusieurs kilogrammes de acides gras sont déposés dans les cellules adipeuses ,en quantité suffisante pour assurer les besoins énergétiques de base pendant plusieurs mois- A l’inverse ,le corps ne peut pas stocker de l’énergie sous forme de glycogène que pour assurer ses besoins pendant moins d’un jour –les TG sont bien mieux adaptés que le glycogène à servir de forme de stockage d’énergie. La mise en réserve d’une molécule de TG permet en effet d’accumuler 3 molécules d’acides gras.

=Rembourrage :

Les graisses protègent les organes importants contre les lésions mécaniques(cœur, reins, ovaires…)On en distingue 2 types :

*les graisses solides de soutien destinées à participer à la structure des organes .Elles sont constituées de TG riches en acides gras saturés.

*les graisses liquides de lubrification permettent de faire glisser les organes les uns par rapport au autres ce qui leurs permet de résister aux chocs .Ces graisses sont beaucoup plus riches en acides gras insaturés.

=Isolement thermique :

Les graisses sous cutanées ou panicule adipeux sous cutané, servent d’isolant contre les pertes de chaleur.

2-Les glycérophospholipises :

On les appelle également PHOSPHATIDES ou PHOSPHOGLYCERIDES.

Ce sont les représentants les plus nombreux de la grande famille des phospholipides .Contrairement aux g:lycérides,qui sont les lipides neutres une ou plusieurs tètes fortement polaires en plus de leur QUEUE hydrophobe. Ils sont appelés pour cette raison lipides polaires ou amphipatiques.

On les trouve en concentrations importantes dans les membranes cellulaires.

a)Structure et classification :

Les glycero-phospholipides sont des esters du GLYCEROL-P et de deux acides gras .Ils répondent à la formule générale suivante :

CH

R2 -CO-O-oh

Quelles sont les propriétés et méthodes d'étude des protéines?

A-TAILLE ET POIDS MOLÉCULAIRE:

1)Taille

A cause de leurs dimensions, les protéines ne diffusent pas à travers les membranes dont les pores sont inférieurs à quelques mm, tels que le collodion, le parchemin, le cellophane, tandis que des molécules plus petites et surtout les ions peuvent passer. On utilise ce phénomène de "dialyse" pour séparer les sels qui accompagnent les protéines. Les protéines ne dialysent pas.

2)Poids moléculaire:

Plusieurs méthodes permettent de déterminer le poids moléculaire des protéines.

a) Ultracentrifugation:

C'est à Svedberg que l'on doit cette méthode de centrifugation à grande vitesse, réalisée dans des appareils pouvant tourner à 60.000 tours/minute.

Les molécules protéiques en solution soumises à cette ultracentrifugation, sédimentent en fonction de leur densité. Les variations de concentration résultante de la sédimentation, sont suivies par des mesures de l'indice de réfraction. On obtient alors, la constante de sédimentation spécifique d'une protéine donnée, qui permet de faire le calcul de la lasse moléculaire.

L'ultracentrifugation en gradient de saccharose offre de meilleures conditions d'analyse.

b) Filtration par tamisage moléculaire.

Les gels de dextran utilisés(type séphadex)

sont des polyosides comportant un nombre variable de liaisons croisées lesquelles déterminent un degré de porosité. La pénétration des macromolécules dans ces gels est plus ou moins facile selon leur taille d'ou le nom de "Tamis moléculaire" que l'on donne parfois à ces colonnes de gel: Les plus grosses molécules, exclus du gel, sortiront les premières de la colonne ,tandis que les plus petites, pouvant y pénétrer seront retardées et sortiront en dernier . On a pu "calibrer" ces colonnes de gel de dextran en y faisant passer une protéine de masse moléculaire inconnue et déterminer ensuite cette dernière en fonction du moment ou la protéine sort de la colonne. (Des colonnes de gel d'acrylamide(biogel) peuvent être utilisées dans le même but.)

C:diffusion de lumière:

Quand une solution de protéine est traversée par un faisceau lumineux il y a diffusion latérale d'une partie de la lumière (effet tyndall ) la proportion de lumière diffusée augmente cependant que diminue évidemment la proportion de lumière transmise) lorsque le nombre et la taille des molécules en solution augmentent. la masse moléculaire d'une protéine peut donc être calculée a partir du rapport lumière incidente transmise.

B) SOLUBILITÉ

la plupart des protéines cellulaires sont solubles dans l'eau . la solubilité varie d'une protéine à l'autre en fonction du nombre de groupements hydrophiles existant à leur surface.

certaines protéines sont solubles dans l'eau pure, d'autres ne se dissolvent qu'en présence de sels neutres ou encore lorsque le milieu est légèrement acide ou faiblement alcalin, d'autres enfin (scléroprotéines) sont insolubles même dans ces diverses conditions. Un certain nombre de facteurs peuvent influencer la stabilité..

-influence des électrolytes

Les sels neutres interviennent en fonction de leur concentration et de la charges des ions c.à.d de la force ionique. A faible force ionique, on observe un effet dissolvant, tandis qu'a force ionique élevée au contraire, on assiste au rélargage, c.à.d a la précipitation des molécules protéiques. Toutes les protéines ne sont pas également sensibles a cet effet de relargage par addition d'un sel neutre; ainsi certaines protéines précipitent dans une solution a demi-saturée en sulfate d'ammonium (NH4)2SO4 d'autres seulement lorsque la solution est a 60 ou75% saturée etc....

On peut donc par addition progressive d'un sel neutre (et en centre-figeant après chaque addition) fractionner un mélange de protéines, sinon totalement du moins partiellement.

-Influence du pH

Dans beaucoup de méthodes de fractionnement de protéines met a profit le fait qu’a force ionique et à température constantes la solubilité d’une protéine est minimale au voisinage du ph isoélectrique .dans certaines cas on peut obtenir la cristallisation d’une protéine en augmentant la concentration saline dans une solution maintenue a un ph principe de précipitation sélective

Plusieurs techniques basées sur ce principe de précipitation sélective paramètres permettent l’isolement de certaines protéines a partir d’un mélange protéique complexe en faisant varier différents paramètres (force ionique pH température solvants organiques)

B)Propriétés spectrales

La plupart des protéines présente une bande d’absorption assez large dans l’ultra-violet. Leur absorbance à 280 nm est surtout fonction de la teneur de chaque protéine en tyrosine et en tryptophane .Elle varie avec le pH et la meilleure sensibilité est obtenue à pH 10.Cette méthode de dosage est extrêmement sensible (0,1g/l) mais inutilisable que pour des solutions parfaitement limpides.

D) caractère amphotère

La plupart des groupements aminés et carboxyliques des acides aminés sont dans les protéines engagées dans des liaisons peptidiques.

Par contre les chaines latérales comportent des groupements ionisables qui confèrent aux protéines un caractère amphotère. Selon le pH de la solution, ces groupements sont plus ou moins ionisés en fonction de leur pK , de sorte que la protéine peut exister, lorsqu’on élève le pH sous les t rois états suivants : .

H+ H+

Protéine cation(+)çè(-)protéineZwitterion(+)çè(-)protéine Anion

Lorsque le nombre du groupement chargés positivement est égal au nombre de ceux chargés négativement, on est au pH isoélectrique.

Sauf au pH isoélectrique, les protéines migrent lorsqu’on les place dans un champ électrique. Si le pH est supérieur au point isoélectrique, la protéine est chargée négativement et migre vers l’anode, mais si le pH est inférieur au point isoélectrique, la protéine est chargée positivement et migre vers la cathode. La vitesse de migration des protéines vers l’anode ou vers la cathode dépendra de la quantité de charge nette(négative ou positive),de la forme, de la taille de la molécule ainsi que de la viscosité du milieu.

On peut donc fractionner les protéines par électrophorèse sur des supports tel que le papier acétate de cellulose le gel du polyamide.

Les supports gélifiés permettent un meilleur fractionnement des protéines car n plus de la charge nette de la protéine Intervient sa taille .Dans tous les cas l’emplacement des différentes zones ou sont localisées les protéines ayant migré différemment est repéré par une coloration spécifique des protéines (amido-schwartz rouge ponceau) cette méthode permet une analyse quantitative des différentes protéines d’un mélange car on peut doser par photodensitométrie la coloration des différentes zones.

-ANTIGENICITE

Les protéines de part leur taille et leur conformation présentent a leur surface des déterminants antigéniques capables de susciter la formation d’anticorps spécifiques lorsqu’elles sont injectées a un animal. Ces anticorps mis en présence de la protéine inductrice réagissent spécifiquement avec elle en formant un immun complexe insoluble facilement détectable.

Cette propriété est mise a profit pour la mise en évidence et le dosage d’une protéine donnée.

L’immun précipitation peut être réalisée soit en milieu liquide (opacimétrie turbidimétrie néphélémétrie etc. )Soit en milieu gélifié (immuno-diffusion radiale électroimmuno-diffusion immunoélectrophorèse etc.…)

Comment est organisée la structure des protéines?

1.Organisation structurale des protéines

A/La conformation spatiale des protéines

1-Les différents niveaux de structure

Pour faciliter l’étude, on distingue quatre niveaux de structure au sein d'une molécule protéique.

-structure primaire(I) unidimensionnelle

-Les structures secondaires(II) , tertiaire (III) et quaternaire(IV) qui réalisent la conformation spatiale des protéines.

Chacun de ces niveaux de structure dépend du précédent .

1. Définition

La conformation spatiale des protéines désigne la structure d'ensemble de la macro-molécule dans l'espace a la suite du repliement de sa chaîne polypeptidique sur elle même. Cette organisation spatiale est imposée par des contraintes thermodynamiques et est maintenue grâce a des liaisons stabilisatrices.

2.Conditions d'établissement:

a. Contraintes thermodynamiques

Ces contraintes sont représentées par:

-les distances interatomiques

C-C:1,59A,C-N:1,47A,C=O:1,23A,N-H:1,00A

-Les angles valenciels:

O-C-N=122°,C-N-C=120°,C-C-N=117°

-l'encombrement moléculaire des radicaux(gène stérique)

-l’interaction entre certains groupements chimiques appartenant a des éléments voisins

-De plus ,l'existence de certains acides aminés telle que la proline , dont le repliement particulier de la structure de la chaîne.

Toutes ces contraintes empêchent la chaîne de rester linéaire et l'obligent a s'organiser dans l'espace pour avoir le niveau énergétique le plus bas correspondant a la conformation thermo-dynamiquement la plus stable.

b. liaisons stabilisatrices

Un certain nombre de liaisons interviennent pour stabiliser la conformation des protéines

b.1 une liaison de nature covalente: liaison disulfure ou pont disulfure(S-S)(50-100al/molle) qui s'établit entre deux résidu de cystéine de la ou des chaîne(s) polypeptidique(s)

En effet selon que les deux résidus cystéine appartiennent à la même chaîne polypeptidique ou a deux chaines polypeptidiques différentes on parle respectivement d'un pont nitra-chaîne avec formation de boucle et d'un pont inter-chaines permettant des associations multi caténaires

Cette liaison disulfure très stable est résistante aux conditions habituelles de dénaturation des protéines. Cependant l'acide per formique oxyde les liaisons S-S et le B mercaptoéthanol réduit ces liaisons avec production de deux résidus de cystéine. Ainsi ces réactifs peuvent servir a séparer les chaînes polypeptidiques sans affecter la structure primaire.

b.2 plusieurs liaisons de faible énergie(1-7Kcal/molle).Ce sont des liaisons de nature non covalente qui contribuent a la stabilisation des molécules protéiques

-liaison hydrogène(5kcal/mole2,8A).

Il s'agit d'une interaction de nature électrostatique qui s'établit entre un atome d'hydrogène lié par covalence a un atome électronégatif tel que O,N ou S et possédant une légère charge et un atome voisin également électronégatif possédant une paire d'électrons non partagée avec une charge négative.

La liaison hydrogène est une liaison de faible énergie symbolisée par une ligne en pointillée. Elle peut s'établir:

*Entre les>C=O et les >N=H des différentes liaisons peptidiques

*Entre certains radicaux de résidus d'acides aminés exemple

* deux résidus d'histidine-....N-

*le groupement phénolique de la tyrosine et le groupement carboxylique de l'acide glutamique ou l'acide aspartique

*un groupement carboxylique et un groupement amide d'un acide aminé amidé ( glutamine , asparagine)

*deux groupements amides etc...

-Liaison ionique ou électrovalencielle ou pont salin(4,5K cal/molle)

Elle est utilisée par l'attraction entre deux groupements ioniques de signe opposée un groupe carboxylique chargé négativement(chaîne latérale des acides aspartiques et glutamique) et un groupe basique chargé positivement(chaîne latérale de l'arginine de la lysine ou de l'histidine).Sa stabilité est modifiée par la variation du PH-

-Liaison hydrophobe de Kauzmann (2K cal /molle)

Il existe dans les protéines des radicaux apolaires comme le –CH2 et le –CH 3 de la valine ou de la leucine, ou benzénique de la phénylalanine. Ces groupements qui n’ont aucune charge permanente ne sont pas solubles dans l’eau. Il existe cependant une force d’attraction entre eux. On appelle cette interaction une liaison hydrophobe, pour mettre en évidence le fait que le rapprochement des radicaux est du à leur exclusion par l’eau. (Les chaînes latérales hydrophobes ont tendance à se rapprocher et à entrer en contact en chassant les molécules d’eau voisines). Cette liaison est dissociée par le froid, les agents tensioactifs : les solvants organiques et les détergents comme le désoxycholate (DOC) et le dodécylsulfate de sodium (SDS)

-Interaction de Van Der Waals (1Kcal/molle)

Elle résulte de la création, dans les atomes de deux molécules voisines, de dipôles induits provenant d’une déformation transitoire des nuages électroniques qui vibrent en phase. Ces forces ne se manifestent qu’à des distances très faibles (environ 5 A°) et nécessitent pour être efficaces, l’existence de surfaces complémentaires et un nombre très important de liaisons. La rupture de ces liaisons par simple chauffage, agitation de pH, défait la conformation de la molécule et entraine la perte de son activité physiologique.

Les liaisons de faible énergie interviennent également dans d’autres phénomènes biologiques telle que la formation du complexe ‘enzyme-substrat’.

B- Les différents niveaux de conformation

1-Structure secondaire :

a-définition :

La structure secondaire décrit le premier degré de repliement de la chaîne polypeptidique et dépend de la conformation des liaisons peptidiques successives. Elle est stabilisée par des forces non covalentes, notamment des liaisons H.

b-Différentes conformations secondaires des protéines :

Pauling et Corey étudièrent, en s’aidant de modèles spécialement construits, les différentes possibilités d’enroulement d’une chaîne peptidique, en fonction des contraintes imposées par les liaisons peptidiques et leurs dimensions spécifiques. Ces travaux leurs ont permis d’établir sur des modèles simples comme le tri peptide Glycyl-Glycyl-Glycine, des périodes d’identité (PI) de :

-7,23 A° entre les résidus orientés de manière similaire (R1 et R3 °

-3,60 A° entre deux résidus en trans (R1 et R2)

Ce modèle théorique ne correspond toutefois pas à la réalité. En effet des études par diffraction aux rayons X effectués sur de nombreuses protéines ont abouti à la description de plusieurs PI (R1-R3) correspondent à différentes types de conformations secondaires.

b 1)- Structure en feuillet beta plissé

Dans une telle structure, il existe un plissement dans la chaîne au niveau du carbone alfa qui appartient à deux plans différents ; dans l’un de ces plans est situé le groupe c=o, dans l’autre le groupe N-H en position alfa par rapport au carbone. Le résidu R est placé perpendiculairement au plan. Cette structure peut être représentée par une succession de toits dont les arêtes sont occupées par les carbones alfa et les surfaces par la liaison peptidique coplanaire. Les radicaux se placent successivement au dessus et au dessous des toits.

-Liaison hydrophobe de Kauzmann (2K cal /mole)

Il existe dans les protéines des radicaux apolaires comme le –CH2 et le –CH 3 de la valine ou de la leucine, ou benzénique de la phénylalanine. Ces groupements qui n’ont aucune charge permanente ne sont pas solubles dans l’eau. Il existe cependant une force d’attraction entre eux. On appelle cette interaction une liaison hydrophobe, pour mettre en évidence le fait que le rapprochement des radicaux est du à leur exclusion par l’eau. (Les chaînes latérales hydrophobes ont tendance à se rapprocher et à entrer en contact en chassant les molécules d’eau voisines). Cette liaison est dissociée par le froid, les agents tensioactifs : les solvants organiques et les détergents comme le ésoxycholate (DOC) et le dodécylsulfate de sodium (SDS)

-Interaction de Van Der Waals (1Kcal/molle)

Elle résulte de la création, dans les atomes de deux molécules voisines, de dipôles induits provenant d’une déformation transitoire des nuages électroniques qui vibrent en phase. Ces forces ne se manifestent qu’à des distances très faibles (environ 5 A°) et nécessitent pour être efficaces, l’existence de surfaces complémentaires et un nombre très important de liaisons. La rupture de ces liaisons par simple chauffage, agitation de pH, défait la conformation de la molécule et entraîne la perte de son activité physiologique.

Les liaisons de faible énergie interviennent également dans d’autres phénomènes biologiques telle que la formation du complexe ‘enzyme-substrat’.

B- Les différents niveaux de conformation

1-Structure secondaire :

a-Définition :

La structure secondaire décrit le premier degré de repliement de la chaîne polypeptidique et dépend de la conformation des liaisons peptidiques successives. Elle est stabilisée par des forces non covalentes, notamment des liaisons H.

b-Différentes conformations secondaires des protéines :

Pauling et Corey étudièrent, en s’aidant de modèles spécialement construits, les différentes possibilités d’enroulement d’une chaine peptidique, en fonction des contraintes imposées par les liaisons peptidiques et leurs dimensions spécifiques. Ces travaux leurs ont permis d’établir sur des modèles simples comme le tri peptide Glycyl-Glycyl-Glycine, des périodes d’identité (PI) de :

-7,23 A° entre les résidus orientés de manière similaire (R1 et R3 °

-3,60 A° entre deux résidus en trans (R1 et R2)

Ce modèle théorique ne correspond toutefois pas à la réalité. En effet des études par diffraction aux rayons X effectués sur de nombreuses protéines ont abouti à la description de plusieurs PI (R1-R3) correspondent à différentes types de conformations secondaires.

b 1)- Structure en feuillet beta plissé

Dans une telle structure, il existe un plissement dans la chaine au niveau du carbone alfa qui appartient à deux plans différents ; dans l’un de ces plans est situé le groupe c=o, dans l’autre le groupe N-H en position alfa par rapport au carbone. Le résidu R est placé perpendiculairement au plan. Cette structure peut être représentée par une succession de toits dont les arètes sont occupées par les carbones alfa et les surfaces par la liaison peptidique coplanaire. Les radicaux se placent successivement au dessus et au dessous des toits.

La périodicité pour ce motif secondaire est 7 A° dans la protéine fibroïne de la soie et de 6,5 A° la beta kératine des cheveux.

Les acides aminés à chaine ramifiée et aromatique ainsi que la glycine sont ceux qui contribuent le plus à la formation des feuilles plissées.

b-2)-Structure en hélice alfa

La structure en hélice alfa conserve la règle de planéité des liaisons peptidiques : celles-ci s’enroulent simplement autour de l’axe de l’hélice en lui restant parallèles. Les paramètres de cette hélice ont pu être mesurés sur des modèles moléculaires, le pas (distance entre deux spires successives) est de 5,4 A° et chaque tour de spire comprend 3,6 résidus d’acide aminé.

L’hélice peut être droite ou gauche selon le sens de l’enroulement ; avec les acides aminés de la série L, elle est plus fréquemment droite. La structure en hélice alfa a été retrouvée dans l’alfa-kératine des cheveux et de la laine. La périodicité mesurée est d’ailleurs plus faible (5,1 A°)

Cette conformation est stabilisée essentiellement par des liaisons H qui forment des ponts intrachaines parallèles à l’axe de l’hélice, établis entre le –CO d’un acide aminé et le –NH du quatrième acide aminé situé plus bas. Certains acides aminés favorisent la constitution d’une hélice alfa tels que l’acide glutamique l’alanine et la leucine d’autres la déstabilisent telle que la proline.

b-3)-Coude beta : c’est un arrangement particulier faisant intervenir des séquences de 4 résidus d’acides aminés consécutifs, qui sont le plus souvent la cystéine ; la proline ( ou l’acide aspartique), la glycine (ou la sérine), et le tryptophane ( ou la tyrosine) qui occupent successivement les positions i à i + 3 .

L a coude beta permet notamment aux chaines peptidiques de se replier sur elles-mêmes de façon antiparallèle. Une telle conformation est stabilisée par une liaison H qui intervient entre le –CO en i et le –NH en i+ 3. Dans certains cas, ces coudes se répètent de facon à former eux meme une sorte d’hélice : ‘ beta spirale’

b-4)-‘Pelote statistique’ :

Dans cette structure, il n’existe ni périodicité, ni orientation type de la chaine. On dit qu’elle est désordonnée car les atomes constitutifs apparaissent disposés au hasard. De même que les plans formés par les liaisons paptidiques successives peuvent tourner au hasard.

En terme de fonction biologique, les régions d’enroulement au hasard sont d’importance égale à celles des hélices alfa et des feuilles beta plissés.

2) Structure tertiaire

a) Définition

La structure tertiaire décrit le deuxième degré de repliement de la chaine et confère à la protéine une forme propre dans l’espace et une surface externe caractéristique. Elle dépend à la fois de la structure secondaire et de la structure primaire. Selon la forme générale adoptée par la molécule on distingue

-Les protéines fibrillaires ou scléroprotéines : Elles sont de forme allongée et sont généralement peu solubles dans l’eau. Elles constituent les éléments de structure des tissus de soutien et des planéres. Elles se rencontrent en très faible proportion à l’intérieur de cellules.

Les protéines globulaires ou sphéroprotéines. Elles sont de formes ramassée et sont solubles dans l'eau. Elles jouent un rôle fondamental au niveau cellulaire et représentent la majorité des protéines de la cellule

b)Les différentes conformations III

-Conformation III des scléroprotéines

La chaîne polypeptidique enroulée en hélice se dispose elle même sous la forme d'une hélice a très large pas.

-Conformation III des sphéroprotéines

Dans les sphéroproteines, la chaîne peptidique se replie complètement sur elle meme pour former une masse globulaire avec ses éléments polaires exposés a la surface et ses éléments hydrophobes enfouis en profondeur. De plus les replis de la chaîne en rapport avec l'existence d'une proline ou d'un coude beta sont maintenus par des liaisons de faible énergie établies entre des groupements d'acides aminés amenés a proximité l'un de l'autre parles repliements de la chaîne .

Des ponts S-S intra chaînes interviennent également dans cette conformation en rattachant deux cystéines plus ou moins éloignées dans la séquence primaire pour former des boucles. La chaîne ainsi repliée n'est pas hélicoïdale a 100%.

On y trouve des proportions diverses:

-La disposition hélicoïdale(Ribonucléase :17% d'hélicité ; myoglobine:70% d'helicité)

-la structure en feuillet beta plissé dans d'autres segments.

-la pelote statistique dans d'autres régions de la chaîne

3)Structure quaternaire

a)Définition

La structure quaternaire décrit l'association par des liaisons non covalentes de plusieurs chaines peptidiques dont la surface extérieure présente des détails structuraux qui permettent une disposition des chaines dans un ordre spécifique.

Ce niveau de conformation est propre aux scléroprotéines oligométriques (2 à 8 monomères)

b)Les différends types de conformation IV

b1-conformation IV des scléroprotéines

*la grille peptidique

Dans la structure en feuillets plissés ,plusieurs chaines peptidiques allongées cote à cote peuvent s'unir de proche en proche par des liaisons hydrogènes inter-caténaires. L'ensemble forme une grille peptidique.

Plusieurs grilles peuvent se superposer et s'unissent par des liaisons hydrogènes et des forces de Van der waalas réalisées entre les radicaux des acides aminés en particulier ceux de la glycine et de l'alanine en alternance.

Cette architecture est réalisée en particulier dans la beta kératine et lui confère une grande résistance (superposition de nombreuses chaines) ainsi qu'une grande souplesse (glissement facile des plans superposés.

Les chaines peptidiques étant étirées au maximum ,la protéine n'est pas élastique

*Le toron ^peptidique

Dans la structure hélicoïdale, plusieurs chaines peuvent s'enrouler les unes autour des autres à la manière d'une cordage. L'ensemble forme un toron peptidique. Ces protéines se distinguent a la fois par leur résistance physique et leur élasticité (exemple kératine alpha).

b2) conformation IV des sphéroproteines ou protéines oligometriques

Elles associent de manière non covalente plusieurs chaines peptidiques globulaires le plus souvent en nombre paire .On appelle monomère une sous unité à l’état libre. Il peut s'agir d'un dimère telle que la créatine phosphokinase (CPK) d'un tétramère telles que la lactate déshydrogénase(LDH)et l'hémoglobine A(alpha2beta2)

Les protéines dimériques sont les plus fréquentes. Quand les sous unités sot différentes, on utilise pour certaines les lettres majuscules : A,B,C….. ; et pour d’autres les lettres alfa, beta gamma …….

L’ensemble constitue une structure :

.Compacte : stable et indissociable spontanément.

.Non rigide : capable de trans-conformation ( modification discrète entre la position respective des sous unités) d’intérêt fonctionnel considérable.

.Spécifique :Il n’ya jamais d’hybrides à l’état natif.

La désensibilisation est l’opération qui consiste à dissocier les différents monomères sous l’action des divers agents tels que l’urée , la guanidine ou le mercure, sans modification des autres niveaux de structure.

4) Structure supramoléculaire

Il s’agit d’un niveau de structure supérieur réalisant un édifice macromoléculaire et associant soit un grand nombre de protéines globulaires ( supérieur à10) qui se succèdent de manière répétitive ( structure fibreuse), soit plusieurs protéines oligomériques (structure fibreuse ou globulaire), soit encore des protéines à des molécules non protéiques pour former dans ce cas une architecture particulière. Des liaisons covalentes peuvent participer à la stabilisation de l’édifice.

a). Structure fibreuse

Elle peut etre réalisée de deux manières :

a 1)- A partir de molécules fibrillaires disposées les unes à coté des autres parallèlement à un meme axe et unies par des liaisons de faible énergie mais surtout par des liaisons covalentes. Ces dernières sont généralement perpendiculaires à l’axe de la protéine. Pour cette raison, on les appelle ‘ liaisons croisées’. Les molécules fibrillaires forment ainsi des fibres d’une assez grande longeur qu’une seule molécule ne peut pas réaliser.

La régularité architecture de ces molécules protéiques est due à la répétition de groupements au sein des différentes chaines peptidiques.

a2) A partir de molécules globulaires polarisées de façon à s'associer dans une direction donnée pour former une structure fibrillaire.

b) structure particulaire

Dans d'autre cas, les molécules protéiques soit pour assurer leur solubilisation (ferritine, lipoprotéines) soit pour les neutraliser (nucléoprotéines).La ferritine permet la mise en réserve du fer au niveau du foie et de la rate. Les lipoprotéines sont des complexes macromoléculaires associant des lipides aux protéines en partie par des interactions de type Van der Waalas et en partie par des liaisons ioniques. Les nucléoprotéines sont des protéines riches en acides aminés basiques (histones) qui se trouvent combinés a l'ADN dans les noyaux cellulaires ou l'ARN constituant les ribosomes .

c)complexes poly enzymatiques

Ils permettent le regroupement dans l'espace de plusieurs protéines enzymatiques souvent oligomériques qui participent à la même chaine métabolique exemple acide gras synthétase.

C)groupement prosthétique

A coté des holoprotéines qui ne sont constituées que par des acides aminés, on distingue les hétéroprotéines composées de l'association d'une protéine et d'un groupement non protidique appelé groupement prothétique conférant à la protéine des propriétés physiologiques particulières .La nature de ce groupement prosthétique est variée .

1) acide phosphorique:

.L'acide phosphorique estérifié les fonctions alcools de la sérine et de la thréonine de nombreuses protéines cellulaires appelées phosphoprotéines.

2)copule glucidique

Une coupole glucidique est unie par une liaison covalente a une séquence peptidique réalisant une glycoprotéine. Les glucides que l'on peut rencontrer sont nombreuses :Hexoses, pentoses,osamines,acide sialique etc...

Le nombre de groupements glucidiques est très différent selon les cas. La répartition des glycoprotéines est très variée (enzymes hormones substance de groupe sanguin....)

3) coupole lipidique

Des lipides peuvent s'associer aux protéines en partie par des interactions de type Van der Waalas entre les chaines hydrophobes des lipides et celles de certains acides aminés et en partie par des liaisons ioniques. Les complexes macromoléculaires formés sont appelés lipoprotéines.

On a pu isoler des lipoprotéines à partir de divers tissus: thromboplastine du poumon rhodopsine de la rétine , lipoprotéines des mitochondries ,des microsomes et des membranes cellulaires. Grâce a leur caractère hydrophile pour la partie protéique et hydrophobe pour la partie lipidique, elles ^peuvent jouer un rôle important dans le métabolisme cellulaire (en particulier pour permettre le passage de certains composés d'une phase a l'autre et pour favoriser les réactions chimiques qui s'accompagnent d'un changement de solubilité des substrats)

4)acides nucléiques

Les histones sont des protéines riches en acides aminés basiques grâce a leur caractère basique, ces protéines se trouvent combinées à l'ADN dans les noyaux cellulaires ou elles forment desdésoxyribonucléoproteines.

L'association d'ARN et des protéines réalise des ribonucléoproteines constituant les ribosomes

5) copule métallique

Le métal est très généralement du fer, mais parfois il s'agit d'un autre métal.

a)fer

Parmi les groupements prosthétiques contenant du fer on distingue deux groupes:

-Les groupements prosthétiques a structure tétra-pyrrolique appelée porphyrinique

-Les groupements prosthétiques non porphyriniques

Dans les deux cas le complexe protéine-groupement prosthétique aboutit a la formation d'un pigment qu'on appelle chromoprotéines

a1) Les chromoprotéines porphyriniques

Ce sont des pigments respiratoires, citons:

-L'hémoglobine(globules rouges)

-La myoglobine(cellule musculaire)

-Les cytochromes(mitochondries)

-Les enzymes héminiques: catalase et peroxydase

a2)Les chromoprotéines non porphyriniques

Il s'agit de pigments non respiratoires, citons:

-Les caroténoproteines (pourpre rétinien)

-Les flavoproteines sont des protéines enzymatiques

-Les métalloprotéines

*Ferritine : Elle permet la mise en réserve du fer au niveau du foie et de la rate.

*Succinate déshydrogénase: C’est un exemple de métalloprotéine enzymatique contenant du fer.

b) Les autres métaux

-Le cuivre entre dans la constitution de l'hémocupréine des globules rouges et de certaines enzymes telle que la galactose oxydase.

-Le manganèse entre dans la constitution de la pyruvate carboxylase.

Le zinc: Parmi les très nombreuses métallo-enzymes contenant du zinc.

on peut citer : l’anhydrase carbonique, les A et B la phosphatase alcaline

-Le calcium se rencontre dans l'amylase

Quelles relations existent elles entre la structure des protéines et leur fonction?

RELATIONS ENTRE LA STRUCTURE DES PROTEINS ET LEUR FONCTION.

L'activité biologique d'une protéine est étroitement liée à sa structure.

A) IMPORTANCE DE LA STRUCTURE PRIMAIRE

Trois exemples parmi plusieurs, peuvent être cités en faveur de l'importance de la structure primaire dans l'activité biologique de la protéine:

-Les nucléprotéines sont riches en lysine et arginine. Ceci leur confère la basicité nécessaire à leur association aux acides nucléiques.

-Les hémoglobinopathies sont des exemples de mutations ponctuelles.

Le remplacement d'un seul acide aminé de la chaîne Beta , entraîne des modifications physico-chimiques au niveau de la molécule, aboutissant à des retentissements graves sur sa fonction respiratoire(Anémie hémolytique).

-La structure primaire d'une protéine détermine la nature de sa conformation spatiale et de là sa fonction biologique. Plusieurs protéine enzymatiques ou hormonales sont synthétisées sous forme inactive leur activation est le résultat d'une amputation partielle de leur chaîne peptidique native. Le réarrangement conformationnel qui s'en suit fait apparaître les sites d'activité de la protéine.

Exemples: Pro insuline-------->Insuline.

Trypsinogène-------->Trypsine.

B) IMPORTA NCE DE LA STRUCTURE SECONDOTERTIAIRE

De cette conformation tridimensionnelle, il résulte plusieurs conséquences

1) Constitution de site et de centre actif

-La constitution de boucles, creux, fissures ou niches, de topographie et de forme particulière réalise des "sites spécifique" . C es sites déterminent la complémentarité stéréospécifique entre les protéines et leur ligand (substrat pour l'enzyme, antigène pour la protéine anticorps) .Le site actif assure également un environnement spécial souvent hydrophobe facilitant l'action physiologique de la protéine.

-L'enroulement de la chaîne peptidique permet également le rapprochement dans l'espace de certains groupements fonctionnels d'AA initialement éloignés dans la structure primaire aboutissant à la formation du centre actif.

Exemples: Le centre actif de la carboxypeptidase est constitué par l’arginaire, la tyrosine et l'acide glutamique qui occupent respectivement les positions 145,248 et 270 dans l’enchaînement peptidique de l'enzyme.

2)Solubilité des protéines globulaires

La plupart des protéines globulaires sont solubles dans les systèmes aqueux grâce à la présence de groupements hydrophiles exposés à leur surface alors que, les groupements hydrophobes se touvent enfouis à l' intérieur de la molécule.

Cette propriété physico-chimiques est indispensable à l'activité de la plupart des protéines globulaires.

2) Dénaturation

La dénaturation des protéines consiste en une rupture des liaisons non covalentes sans modification de la structure primaire. La rupture de ces liaisons entraine la disparition de toute organisation géographique. La molécule présente une répartition au hasard, qui s'accompagne souvent d'une précipitation de la protéine s'il s'agit d'une sphéroprotéine. A l'inverse, la dénaturation transforme les protéines fibrillaires en molécules dépolymérisées, solubles. La dénaturation peut se faire à différents degrés

-Elle peut être réversible: Dans ce cas la protéine est capable de retrouver sa forme native après élimination de l'agent dénaturant. La dénaturation réversible peut être provoquée soit par de faibles variations de PH? soit par la présence dans le milieu d'urée ou de guanidine.

-Elle peut être irréversible et correspond alors à une modification profonde de la configuration spatiale de la molécule qui ne lu permet plus de retrouver sa configuration native après élimination de l'agent dénaturant. La dénaturation irréversible des protéines peut être provoqué par des variations de PH extrêmes, la chaleur, les solvants organiques, les sels de métaux lourds, les détergents (SDS), les rayons U.V. ect...

Dans tous les cas, la dénaturation fait perdre aux protéines leurs propriétés biologiques comme l'activité enzymatique par exemple.

C) IMPORTANCE DE LA SRUCTURE QUATERNAIRE ET SUPRA-MOLECULAIRE

La structure supramoléculaire confère aux protéines diverses propriétés

1) Propriétés régulatrices:

En voici deux exemples:

-La régulation de l'activité poly enzymatique de certaines enzymes dites "enzymes allostérique" grâce au phénomène de tranconformation qui peut être favorable à l'interaction enzymes-substrat(activation) ou défavorable (inhibition de l'activité).

-"Les complexes poly enzymatiques" permettent le regroupement des enzymes impliquées dans une même suite de réactions afin d'augmenter l'efficacité de la chaine métabolique (ex: acide gras synthétase )

2) Propriétés de solubilisation

Certains protéines oligomériques renferment des composés apolaires enfouis au centre du complexe protéique au contact des groupements hydrophobes des sous unités protéiques. Au contraire, les groupements hydrophiles de ces sous unités, dirigés vers l'extérieur assurent la solubilité de l'ensemble. Cette propriété permet à certaine de ces protéines d'assurer la mise en réserve de composés apolaires . C'est le cas par exemple de la ferritine,qui est une des principales molécules de réserve du fer de l'organisme. Elle est composée d'une coque protéique l'apoferritine de 445.000 d, comprenant 24 sous unités, susceptibles de contenir jusqu'à 5000 atomes de fer sous formes d'hydroxy-phosphate ferrique.

3) Propriétés structurales.

La structure spatiale des scléroprotéines leur assure une très grande résistance mécanique et une grande élasticité. Cette propriété est mise à profit par les microtubules et les micro filaments du cytosquette pour maintenir la cellule dans une configuration adéquate. La structure fibrillaire réalisée par de filaments à la fois solubles et rigides (cytosquette).

Qu'est ce qu'un système d'information?

C'est un système informatique d'organisation et de présentation des données alphanumériques spatialement référencées de certaines objets matériels et non matériels localisés dans l’atmosphère et à la surface de la terre afin de pouvoir gérer les ressources naturelles et non naturelles de plusieurs domaines à savoir le tourisme ,marketing,planification urbaine,protection civile,transport,hydrologie, agriculture,forets,géologie,biologie et télécommunication .

MODES DE REPRÉSENTATION DE L'INFORMATION GÉOGRAPHIQUE DANS UN SIG

le système d'information géographique sert a la représentation plus ou moins réaliste de l'environnement spatial en se basant sur des primitives géométriques : points, des vecteurs (arcs), des polygones ou des maillages (raster). À ces primitives sont associées des informations attributaires telles que la nature (route, voie ferrées, forets oueds agglomérations, etc.) ou toute autre information contextuelle (nombre d'habitants, type ou superficie d'une commune par ex.). Le domaine d'appartenance de ce type de systèmes d'information est celui des sciences de l'information géographique

Les données raser et vectorielles:

Les données raser consiste à schématiser et décomposer la réalité en une grille régulière et rectangulaire organisée en lignes et en colonnes qui chacune d'elle a une intensité de gris ou de couleur.l'ensemble des points superposés donne l'apparence visuelle du plan et de chaque information par exemple une foret sera précisé par un ensemble de points identiques/

Les données vectorielles consistent a donner les limites des objets spatiaux dotés des identifiants leur permettant de les relier à une table attributaire sont décrites à travers leur composants à savoir les points les arcs et les arcs des polygones.Les domaines d'application

Les domaines d'application des SIG sont aussi nombreux que variés.

Citons cependant :

• Tourisme (gestion des infrastructures, itinéraires touristiques)

• Marketing (localisation des clients, analyse du site)

• Planification urbaine (cadastre, POS, voirie, réseaux assainissement)

• Protection civile (gestion et prévention des catastrophes)

• Transport (planification des transports urbains, optimisation d'itinéraires)

• Hydrologie

• Forêt (cartographie pour aménagement, gestion des coupes et sylviculture)

• Géologie (prospection minière)

• Biologie (études du déplacement des populations animales)

• Télecoms (implantation d'antennes pour les téléphones mobiles)

© Laboratoire de cartog

les informations sont stockées de façon claire et définitive

• gèrer une multiplicité d'informations attributaires sur des objets

• comprendre les phénomènes, prévoir les risques (simulations)

• établir des cartographies rapides

• localiser dans l'espace et dans le temps

• réagir rapidement après des évènements ayant un impact sur le territoire

• calculer des coûts ou des bénéfices

• associer un plus grand nombre de partenaires aux choix d'aménagement

• fournir des itinéraires, des plans adaptés

Quelle est une feuille?

La feuille est l’organe spécialisé dans la photosynthèse chez les végétaux supérieurs .Elle est insérée sur les tiges des plantes au niveau des nœuds .A l’aisselle de la feuille se trouve un bourgeon axillaire .C’est aussi le siège de la respiration et de la transpiration .Les feuilles peuvent se spécialiser, notamment pour stocker des éléments nutritifs et de l’eau. Morphologie externe : Une feuille comporte typiquement un limbe plan parcouru de nervures avec souvent un pétiole qui rattache la feuille à la tige, parfois élargi en gaine .Celle-ci peut embrasser la tige comme chez les poacées .Le pétiole peut être absent, la feuille est alors dite sessile. Il peut parfois être ailé, ou muni à sa base de stipules plus ou moins développées. A la différence du reste de l’appareil végétatif de la plante (racine et tige), la feuille présente en général une symétrie bilatérale et non axiale. Différentes parties de la feuille 1-Le limbe : partie principale, large et aplatie de la feuille. Il est parcouru par des nervures qui sont constituées par des faisceaux cribrovasculaires. 2-La ligule : il s’agit d’un organe situé entre la tige et le limbe et provenant de la soudure des stipules. Chez les graminées et les jonacées, la ligule peut être soit membraneux soit ciliée. 3-Le pétiole : il provient d’une pliure de la base du limbe et subit par la suite une soudure par ses deux bords. Il est rarement différencié chez les Monocotylédones. En cas d’absence du pétiole la feuille est dite sessile. 4-La gaine : elle est de grande taille chez les Monocotylédones et chez la famille des graminées en particulier ainsi que chez les cypéracées .La gaine constitue donc le prolongement de la feuille en entourant la tige. On parle donc de feuilles engainantes. 5-Les stipules : elles sont au nombre de eux mais ne sont pas toujours présentes et leur développement dépend des espèces. Forme du limbe : Les feuilles des végétaux peuvent être classées en différentes catégories selon leur taille et leur forme. On distingue donc : -Les feuilles simples : elles sont constituées du limbe parcouru par des nervures et d’un pétiole étroit, et élargi à la base en une gaine portant 2 expansions latérales : les stipules. Selon la forme du limbe des feuilles simples, on distingue plusieurs catégories selon leur taille et leur forme. On distingue donc : -Les feuilles simples : elles sont constituées du limbe parcouru par des nervures et d’un pétiole étroit, et élargi à la base en une gaine portant 2 expansions latérales : les stipules. Selon la forme du limbe des feuilles, on distingue plusieurs catégories qui varient énormément selon les espèces : feuille entière, feuille dentée, les feuilles crénelée…. Selon la forme de la feuille entière on trouve : la feuille ovale, spatulée, lancéolée, aciculaire, linéaire, cordiforme, embrassante, acuminée, sagittée et orbiculaire. -Les feuilles composées : contrairement à la feuille composée porte plusieurs limbes élémentaires ou folioles. Les feuilles composées peuvent être : *pennées : les folioles sont insérées latéralement par paire sur le prolongement du pétiole ou rachis, et ce par l’intermédiaire du pétiole. A la base de chaque pétiole, il y a stipule minuscule, appelée stipelle. La composition de la feuille peut être de différentes façons : • Feuille paripennée : le rachis se termine par une paire de foliole ; • Feuille imparipennée : le rachis pote une feuille terminale ; • Feuille bipennée : le rachis porte à la place des folioles, des paires de rachis secondaires ; • Feuille tripennée : le rachis porte des pennes de 1 er ordre, et de 2 ème ordre des pennules ; *palmées : la feuille peut être simple, mais le limbe est étalé en éventail. La feuille peut être composée, mais les folioles sont insérées à l’extrémité des pétioles * pédalées : si chaque foliole est insérée sur la foliole voisine La phyllotaxie : C’est la manière dont les feuilles sont réparties sur la tige. Il est incontestable que cette obligation soit caractéristique de chaque espèce. On distingue : les feuilles alternes, opposées, opposées décussées, amplexicaules, en verticille et en rosette. La nervation : On distingue 4 types de nervations : -Nervation parallèle : caractérise la majorité des Monocotylédones et est exceptionnelle chez les Dicotylédones(Plantaginaceae).Dans ce cas de nervures secondaires sont disposées parallèlement à la nervure principale. -Nervation pennée : les nervures secondaires sont régulièrement disposées de part et d’autre de la nervure principale. -Nervation palmée : les nervures sont rayonnantes et divergeant de la nervure principale. -Nervation pédalée : les nervures secondaires apparaissent sur la nervure principale sur 1 ou 2 ordres. La croissance et chute des feuilles : 1a croissance : Les ébauches foliaires apparaissent comme des renflements de tissus autour du point végétatif ; elles se différencient ensuite en jeunes feuilles qui restent accolées au cône végétatif en croissance et l’entoure pour former une enveloppe protectrice. Par la suite, elles s’écartent de la tige en prenant leur forme définitive. Ce sont la gaine te les stipules qui, apparaissent les premières puis le pétiole ou le rachis et enfin le limbe et les folioles. Des méristèmes marginaux sont responsables de l’élargissement du limbe et de l’apparition de dents et de lobes au niveau des feuilles simples. Ce sont des méristèmes primaires situés le long du rachis qui constituent les primordiums des folioles qui évoluent de la même manière que les primordiums des feuilles simples. 2. Chute des feuilles : Les feuilles des arbres, c’est bien connu, ont besoin de lumière pour faire la photosynthèse. L’automne, les nuits s’allongent de près de quatre heures. Ce changement radical de photopériode est détecté par les feuilles des arbres .Les phytochromes, des molécules sensibles aux rayonnements lumineux, déclenchent alors un processus de vieillissement très rapide des feuilles. Au cours de ce processus, les cellules produisent alors un gaz nommé éthylène. Ce gaz s’attaque à la chlorophylle et la détruit. Les feuilles qui ont été vertes, se colorent de jaune, d’orange et de rouge, suite à des accumulations des caroténoides. Pendant ce temps, les cellules de la couche d'ab scission produisent des enzymes spéciales en grande quantité. La cellulase est une de crs enzymes. Elle s'attaque a la cellulose. La pectinase s'attaque a la couche de pectine qui retient les cellules entre elles. Les tensions exercées par l'éthylène et les effets causés par les enzymes décrites suffisent a rompre la couche d'abscission en partant de l'extérieur vers l'intérieur du pétiole ce qui produit la chute des feuilles. Les adaptations fonctionnelles et modification Certaines feuilles présentent des modifications morphologiques et anatomiques en rapport avec leurs fonctions. 1. Ecailles de bourgeons : certains bourgeons sont nus mais la plupart sont recouverts d'écailles qui sont des feuilles modifiées (exemple figuier le rôle des écailles est la protection. 2. Feuilles vrilles: elles proviennent d'une modification du limbe entier (exemple lierre lathyrus aphaca) ou modification du rachis seulement. Exemple picium sativum (petit pois) 3.Phyllodes: c'est un pétiole aplati rappelant une feuille simple à nervation parallèle. Les phyllodes sont chlorophyliennes exemple acacia cyanophylla. 4. Feuilles des plantes carnivores: certaines espèces végétales ont des feuilles carnivores .Celles-ci présentent des poils secreteurs immobilidsant la proie (exemple dionaea muscipula) V. La structure anatomique 1.Anatomie de la feuille de monocotylédones: la structure primaire La coupe transversale se fait au niveau du limbe et perpendiculairement aux nervures qui sont parallèles chez les monocotylédones. O n observe: *Un épiderme supérieur tapissé de poils protecteurs pointus qui protègent la feuille contre la dessiccation. *un épiderme inférieur pourvu d'une cuticule *un parenchyme chlorophyllien ou mésophylle homogène riche en chloroplastes *l'appareil conducteur correspond aux nervures et est constitué par des faisceaux cribro-vasculaires de structure primaire analogue a celle de la tige. Le phloème est situé vers la face inférieure et le xylène vers la face supérieure .Les faisceaux sont entourés d'une gaine péri vasculaire formée de grandes cellules et constituée d'une gaine interne et d'une gaine externe. *du sclérenchyme abondant vers la face inférieure et supérieure au niveau des nervures et même autour du phloème. *entre les faisceaux cribro-vasculaires existent des cellules cellulosiques appelées cellules bulliformes qui jouent un rôle de charnière pour l'enroulement et le déroulement de la feuille en fonction des conditions d'humidité. La structure anatomique de la feuille de monocotylédones montre généralement une grande adaptation a la sécheresse par l'abondance des poils protecteurs, l’épaisseur de la cuticule l’abondance du sclérenchyme et l'existence des cellules bulliformes. 2. anatomie de la feuille de dicotylédones : structure primaire et secondaire 2.1 structure primaire Les nervures des feuilles de dicotylédones sont ramifiées et comportent une nervure principale saillante et des nervures secondaires qui dérivent de la nervure principale /Les coupes sont faites au niveau du limbe et sont perpendiculaires a la nervure principale les nervures secondaires  sont coupées plus ou moins tangentiellement. La symétrie est bilatérale par rapport a un plan perpendiculaire aux épidermes et qui passe par la nervure principale, on distingue: *un épiderme dorsal ou inferieur et un épiderme ventral ou supérieur avec présence de cuticule et de stomates protégés par des poils protecteurs aplaties en bouclier c'est au niveau de l’épiderme inférieur donc le moins que les stomates sont les plus abondants. *un parenchyme chlorophyllien ou mésophylle riche en chloroplastes il est constitué d'un parenchyme palis-sadique vers la face inférieure on dit que le mésophylle est hétérogène. Au niveau de la nervure principale, le mésophylle est un parenchyme baal avec du collenchyme sous les deux épidermes. *Un système vasculaire qui correspond aux nervures dans la nervure principale, il se forme un faisceau cribro-vasculaire en arc ouvert avec du phloème vers la face inférieure et du xylème vers la face supérieure. De part et d'autre de ce faisceau on peut trouver des fibres de sclérenchyme, les nervures secondaires sont disposées de part et d'autre de la nervure principale et la disposition des tissus conducteurs y est identique mais ils sont plus réduit et n'observe pas de fibre sclérenchymateuse. 2. structure secondaire Souvent le cambium fasciculaire fonctionne au niveau du pétiole de la nervure principale et de certaines grosses nervures secondaires. Donc, lorsque la tige présente des formations secondaires on les retrouve dans la feuille mais elles sont assez discrètes et se bornent souvent a une zone cambiale avec de part et d'autre du liber et du bois présent essentiellement au niveau de la nervure principale.

Comment faire pour perdre la graisse du corps?

Choisir des aliments sains pour la perte de graisse peut être déroutant. Faut-il manger faible teneur en glucides, faible en gras, six fois par jour, une seule fois par jour? Le fait est, tout changement dans vos habitudes alimentaires, qui réduit votre consommation de calories se traduira par la perte de poids. Les calories sont l'énergie dans la nourriture qui est soit utilisée comme carburant soit sauvegardés pour plus tard sous forme de graisse. Faites votre choix alimentaire sain à partir des directives ci-dessous et vous serez naturellement pris en moins de calories.

Faible indice glycémique

Les aliments à faible index glycémique sur la maintenir votre glycémie sur une quille égale, ce qui empêche fringales. Évitez le pain blanc, sucreries et des féculents raffinés.

Faible densité énergétique

Les aliments qui ont moins d'une calorie par gramme de poids, tels que fruits, légumes, soupes et céréales à grains entiers, vous remplissez avec moins de calories que les aliments à haute densité comme le fromage et les bonbons.

Faible teneur en gras

Les aliments gras sont riches en calories. La graisse a la plus forte densité d'énergie de tout autre élément nutritif, avec 9 calories par gramme. Les protéines et les glucides ont quatre calories par gramme. Les aliments gras comme les noix sont sains, mais peuvent encore emballer sur les livres si vous ne faites pas attention.

 Riche en fibres

Les fibres alimentaires sont la partie indigeste des aliments d'origine végétale votre grand-père à appeler fourrage grossier. Les aliments riches en fibres sont un choix sain pour la perte de graisse parce que leur répond en vrac ajouté sans calories supplémentaires.

Cinq par jour est un juste un minimum

Les fruits et légumes sont les aliments sains et parfaits perte de poids. Ils ont une faible densité énergétique, sont faibles en gras, riche en fibres, et à quelques exceptions près sont faibles sur l'indice glycémique.