Une endopeptidase est un type de protease, une enzyme à partir d'un grand groupe qui dégrade les protéines. Les enzymes sont des protéines qui se produisent des réactions beaucoup plus rapidement. Les protéines sont constituées de chaînes d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Cette tringlerie relie l'extrémité carboxyle d'un acide aminé avec l'extrémité amino-terminale de l'autre. Endopeptidases clivent les liaisons peptidiques des acides aminés dans la protéine, par opposition à des exopeptidases, qui clivent au niveau des extrémités de la protéine.
Les endopeptidases sont trouvés dans toutes les classes d'organismes et d'avoir un large éventail d'activités biologiques. Ils sont impliqués dans la digestion des protéines dans les aliments. Cela comprend les enzymes pepsine, la trypsine, la chymotrypsine et. Protéases sont également impliquées dans la signalisation cellulaire en brisant d'autres protéines, comme des anticorps ou des hormones. Ils peuvent changer de voies ou désactiver.
Les protéases sont généralement d'abord faites comme une molécule plus grande qui est inactif. Cela protège la cellule qu'il synthétise d'être endommagé. Une fois que la protease a été remis à sa cible, par exemple l'estomac, un morceau de la molécule est enlevé. Ceci active la protéase.
En raison de leur myriade de rôles dans la fonction cellulaire, il ya un intérêt médical beaucoup en activité endopeptidase. Un exemple de ceci est la prolyl endopeptidase qui clive spécifiquement après la proline d'acide aminé. Il a été associé à des troubles psychologiques tels que la dépression, la manie et la schizophrénie. Il y a un intérêt clinique dans les inhibiteurs d'endopeptidase prolyl que possible des anti-dépresseurs.
Un autre exemple est l'endopeptidase neutre, qui a plusieurs autres noms. Il est également connu comme néprilysine et commune aiguë lymphoblastique leucémie antigène (CALLA). Cette protéase dégrade petits peptides sécrétées, y compris le peptide qui a été impliquée comme cause de la maladie d'Alzheimer, ainsi que plusieurs peptides de signalisation importante. L’endopeptidase neutre est parfois utilisée en tant que marqueur de cancer, mais son rôle dans le cancer est peu clair. Inhibiteurs ont été développés pour aider à soulager la douleur et le contrôle de l'hypertension artérielle.
Les endopeptidases sont placés dans différentes familles, en fonction de la structure de leur site actif et les conditions qu'ils préfèrent. Il existe de serine proteases, qui ont la sérine d'acides aminés à leur site actif. Les membres de cette famille comprennent la protéase digestive trypsine et la chymotrypsine, avec prolylendopeptidase. Un inhibiteur utilisé fréquemment dans les laboratoires de recherche biochimiques est le phenylmethanesulfonylflouride composé hautement toxique (PMSF). Il est utilisé lors de l'isolement et de la purification de la protéine pour inhiber l'activité de sérine-protéase, qui peut dégrader la protéine est purifiée.
Les cystéine-protéases ont un groupe de soufre à leur site actif et qui sont communes dans les fruits. Ces enzymes sont trouvés dans attendrir la viande. La papaïne est un exemple d'une telle endopeptidase et est utilisé pour traiter les piqûres d'abeilles et de guêpes.
Le site actif de proteases aspartiques contient généralement deux groupes aspartates. Les metalloendopeptidases exigent un métal cofacteur pour l'activité. Les endopeptidases neutres font partie de cette famille, nécessitant zinc pour l'activité