Une protease est
un membre d'un très grand groupe d'enzymes qui ont une variété de fonctions
dans le corps. A un primaire est aussi une enzyme digestive pour traiter la
protéine. Sans protease, le corps ne serait pas capable de digérer la protéine
dans la nourriture. D'autres types de protéases sont impliqués dans la
régulation d'événements cellulaires, tels que la coagulation du sang. Ils sont
également appelés enzymes protéolytiques ou protéases.
Les protéines
sont de longues chaînes d'acides aminés qui sont maintenus ensemble par des
liaisons peptidiques. De petits fragments de protéines sont connus comme des
peptides, et des fragments plus grands sont appelés polypeptides. Enzymes qui
décomposent les peptides sont appelés peptidases.
Les protéases
sont des types de protéines qui accélèrent la dégradation des autres. Ils
diffèrent dans la manière dont ils s'acquittent de cette activité.
Exopeptidases cliver acides aminés terminaux et grignoter des protéines. Ils se
décomposent liaisons peptidiques pour libérer des acides aminés. En revanche,
les endopeptidases agissent à l'intérieur de la protéine, et clivent également
des liaisons peptidiques, la production de polypeptides à la suite de leurs
activités.
Il existe
plusieurs classes de proteases, en fonction du type d'acide aminé au niveau du
site où se produisent la réaction, et n'importe quelle molécule supplémentaire
nécessaire pour l'activité. Par exemple, de nombreuses protéines ont besoin
d'un atome de métal pour être actif. Ils sont connus comme les
métalloprotéinases. D'autres proteases ont un acide aminé connu sous le nom de
sérine à leur site actif, et sont connus comme des sérine-protéases.
Les études
initiales de proteases, en physiologie humaine, ont été effectuées pour
discerner leur rôle dans la digestion dans le système gastro-intestinal. Le but
de la digestion enzymatique est de briser les molécules plus grosses en plus
petits. Plusieurs protéases travaillent de concert avec des peptidases de
dégrader les protéines dans les aliments pour les petits peptides et acides
aminés. Ces petites molécules peuvent être absorbées par les cellules
intestinales et utilisés comme combustible ou pour construire de nouvelles
molécules de protéine.
Une chose tout
de ces protéases digestives ont en commun est qu'ils sont synthétisés sous
forme de grandes formes inactives, pour empêcher le tissu qui les contient de
dommages enzymatique. De tels précurseurs sont appelés zymogènes. Une autre
caractéristique qu'ils partagent, c'est qu'ils sont tous les endopeptidases,
même si elles varient dans leur préférence pour la partie des protéines qu'ils
cliver. Ce substrat spécificité est basé sur l'emplacement des acides aminés
spécifiques dans les protéines cibles.
L'estomac
contient la pepsine de la protéase digestive, qui est stimulée par l'acide
chlorhydrique de l'estomac. Pepsine décompose les protéines en polypeptides,
qui se déplacent à l'intestin. À cet endroit, ils sont divisés en plus petits
morceaux par les protéases digestives supplémentaires trypsine et la chymotrypsine.
Toutes ces enzymes sont des serine proteases.
D'autres types
de protéase agissent pour réguler l'activité d'autres protéines. Par clivage
d'un site spécifique sur une protéine, ils peuvent soit les activer ou
désactiver. Cela peut faire partie d'un mécanisme pour signaler un changement
physiologique. Une autre fonction de protéases est d'aider à la transformation
de protéines qui sont produites sous des formes plus grandes, telles que la
protéine précurseur de l'amyloïde. D'autres protéases dégradent les protéines
qui ne sont plus nécessaires pour la fonction cellulaire.