Ubiquitine (Ub)
est une protéine de régulation trouvée dans les tissus des organismes
eucaryotes, qui sont ceux qui ont des structures cellulaires complexes entourés
de membranes. Animaux, les plantes et les champignons sont inclus dans cette
catégorie. Le rôle principal de la protéine ubiquitine est à marquer d'autres
protéines pour destruction. Lorsqu’au moins quatre se fixent à une autre
protéine, la cellule commence à démonter.
Composé d'une
séquence de seulement 76 acides aminés, la protéine ubiquitine varie peu entre
les organismes. Il n'y a qu'une légère différence entre la version humaine et
que l'on trouve dans la levure, ce qui suggère que la structure est essentielle
pour la fonction cellulaire complexe. La séquence d'acides aminés a été conservée
sur l'histoire de l'évolution.
Les cellules
sont en permanence en train de construire des protéines qui exécutent des
fonctions spécifiques. Le démontage de ce type de protéine est un moyen
efficace pour assurer que le processus associé est interrompue. La protéine de
l'ubiquitine joue un rôle central dans l'élimination des protéines qui ne sont
plus nécessaires. Dans un traitement appelé ubiquitination , les protéines
doivent être recyclés reçoivent un marqueur moléculaire, la protéine analogue à
l'ubiquitine.
Les protéines
régulatrices qui ont terminé leur fonction sont pensés pour déclencher un
signal qui attire la protéine ubiquitine. Trois types d'enzymes sont
nécessaires pour compléter la fixation. E1, ou enzymes Ub-activation, mettre la
ubiquitine dans un état réactif. Fixation à la protéine est catalysée par E2,
ou enzymes Ub-conjugaison. Un troisième type d'enzyme, E3, fonctionne pour
identifier la protéine d'être enlevé.
Un organisme
unique peut contenir plusieurs versions différentes de ces enzymes. Il y a plus
d'une douzaine variantes de l'enzyme E2 dans la levure, par exemple. Une
combinaison de ces variantes est pensée pour faciliter le marquage de
l'ubiquitine de protéines associées à des fonctions spécifiques.
Une protéine
identifiée par au moins quatre balises est introduit dans le protéasome, une
structure creuse qui dégrade les protéines en parties individuelles.
L'étiquette de protéine ubiquitine agit comme une clé de produit chimique pour
ouvrir le protéasome. Quand commence le démontage, les balises Ub sont libérés
et peuvent être utilisés à nouveau. 2004 Prix Nobel de chimie a été décerné aux
découvreurs de ce processus.
La protéine
analogue à l'ubiquitine joue un rôle central dans de nombreux processus
cellulaires différents. Dysfonctionnement dans Ub processus à médiation peut
conduire à un certain nombre de conditions pathologiques. Certains cancers, de
troubles de la système immunitaire et les maladies nerveuses dégénératives ont
été liés à un mauvais fonctionnement Ub, proposant des options ou des pistes de
traitement possibles pour de futures recherches.