Le biosynthèse de l'hème est la série d'interactions chimiques qui conduisent à la production de l'hème. Un co-facteur nécessaire pour l'activité biologique des protéines, des fonctions en tant que groupe hème prosthétique pour hemeproteins. Ces hemeproteins sont responsables du transport et de la détection des gaz diatomiques, le transfert d'électrons et la catalyse chimique dans le corps.
Le processus de biosynthèse de l'hème commence dans les mitochondries, qui sont les parties d'une cellule produisant de l'énergie. Glycine et du succinyl coenzyme A sont condensés par enzyme limitante synthase d'acide 5-aminolévulinique (ALA), de la vitamine B6 en tant que co-enzyme. Cette interaction conduit à la production de D-aminolévulinique (DALA), qui est ensuite transporté vers le cytosol.
Dans le cytosol, deux molécules de D-aminolévulinique combiner et sont dimérisés par l'acide aminolévulinique déshydratase pour produire le noyau pyrrole composé porphobilinogène (PBG). Désamination par porphobilinogène désaminase combine quatre molécules de porphobilinogène dans hydroxyméthyl bilane (HMB), un tétrapyrrole linéaire. Biosynthèse de l'hème se poursuit ensuite par l'hydrolyse de bilane hydroxyméthyl en uroporphrinogen III avec uroporphrinogen III synthase. Cette conversion entraîne la fermeture de la tétrapyrrole, formant un anneau.
La dernière étape de la biosynthèse de l'hème pour produire dans le cytosol est la suppression des groupes carboxyliques de l'III uroporphrinogen par uroporphrinogen III décarboxylase, la production de dioxyde de carbone et coproporphyrinogène III. Synthèse est ensuite transporté vers les mitochondries, où l'élimination du groupe carboxyle et deux atomes d'hydrogène de coproporphyrinogène III oxydase par coproporphyrinogène produit protoporphyrinogène IX. Protoporphyrinogène IX oxydase enlève ensuite six atomes d'hydrogène à partir de protoporphyrinogène IX, la production de protoporphyrine IX. Enfin, les inserts ferrochélatase un atome de fer dans la protoporphyrine IX, résultant en hème.
Après biosynthèse de l'hème est terminée, l'hème se lie à une protéine pour effectuer une fonction spécifique. Un exemple de ceci est l'hémoglobine, une hemeprotein spécialisé qui est composé de l'hème et quatre chaînes de globine. L'hémoglobine est une composante majeure des globules rouges, et il donne aux cellules leur coloration rouge. Dans les globules rouges, l'hémoglobine transporte l'oxygène vers les tissus de l'organisme, où il est libéré à l'emploi. L'hémoglobine transporte ensuite le dioxyde de carbone à partir des tissus d'être libérés dans les poumons.
Le biosynthèse de l'hème est altérée par carence en fer, en raison de l'absence d'atomes de fer disponibles. Par la suite, l'hème peuvent pas être synthétisés, et l'hémoglobine ne peut pas être formé. Si suffisamment grave, l'anémie se développer comme une conséquence d'un manque de globules rouges fonctionnels avec assez d'hémoglobine pour transporter les quantités requises de l'oxygène vers les tissus. La carence en fer prévenir biosynthèse de l'hème a de nombreuses causes, y compris la perte de sang chronique, augmentation de la demande sur le corps comme la grossesse, le fer malabsorption et une mauvaise alimentation qui est déficient en aliments riches en fer.