La trypsine
digestion se produit lorsque de longues chaînes de protéines sont divisées en
plus petites chaînes d'acides aminés. Le corps utilise ensuite ces acides
aminés dans de nombreux processus cellulaires différents. Une classe d'enzyme
appelée protéase, la trypsine est une substance chimique qui commence au niveau
du pancréas que tryptonase. Lorsque tryptonase atteint l’intestin grêle, il est
décomposé en sa forme active, la trypsine, et est capable de digérer les
protéines.
La protéine est
un élément important dans de nombreuses fonctions du corps. Tandis que le corps
est capable de recycler un pourcentage important de ses besoins quotidiens en
protéines de cellules mortes et des enzymes qui ont achevé leurs tâches, il
faut des protéines supplémentaires sous la forme d'aliments digérés. Protéases,
notamment la trypsine, sont libérés dans le tube digestif où ils attaquent les
obligations tenant molécules de protéines longues ensemble.
Le pancréas est
responsable de la fabrication de la trypsine et de la libérer dans le tractus
digestif. Avant d'atteindre l'intestin grêle, il est inerte de sorte qu'elle
n'endommage pas le pancréas. Une fois qu'il atteint sa position finale, la
trypsine est activée. Lorsque la digestion est terminée à la trypsine, la
trypsine enzyme elle-même se décompose en arrière en acides aminés et recyclé.
L'environnement
dans l'estomac est très acide, ce qui signifie que le pH est inférieur à la
valeur neutre de 7. Cette acidité contribue à briser des morceaux de nourriture
en une pâte. Une fois que la matière alimentaire quitte l'estomac et pénètre
dans l'intestin, cependant, le pH devient légèrement alcalin, ou supérieure à
7. Digestion de la trypsine est le plus efficace dans des environnements où le
pH d'environ 8.
Chaque type de
protéase est responsable de la dégradation seuls certains types de protéines.
Digestion par la trypsine se dissout seulement les liaisons dans les acides
aminés arginine et la lysine. Bien que la trypsine soit moléculairement tout à
fait semblable à une autre protéase formée dans le pancréas, la chymotrypsine,
les deux enzymes ne sont pas attirés par les mêmes chaînes de protéines.
L'étude de la
digestion par la trypsine a été relativement facile parce que l'enzyme est
abondante et facile à extraire et à purifier. En plaçant une protéine dans un
échantillon de trypsine pure, les scientifiques sont en mesure de voir comment
rapidement et efficacement la protéase décompose les protéines en plus courtes
chaînes d'acides aminés. Expérimentation sur la trypsine a conduit à des
découvertes qui ont fait plus facile à étudier des enzymes qui sont moins
stables.
De tous les
protéases, les célibataires de digestion de la trypsine sur les moins de types
de protéines. Cette qualité est exploitée par les chercheurs de laboratoire,
qui utilisent la protéase à briser lysines et arginines. Trypsine décompose ces
molécules d'une manière prévisible, ce qui aide les scientifiques à isoler
certains acides aminés dans le laboratoire.