Leupeptine est
une protéase inhibitrice qui est produit naturellement par certaines espèces de
Streptomyces les bactéries du sol et ainsi inhibe la dégradation des protéines.
Contrairement à de nombreux inhibiteurs de protéase synthétiques, il a une très
faible toxicité pour les humains. Ce composé a été démontré dans la recherche
sur des modèles animaux pour protéger les cellules ciliées dans l'oreille
d'être tués par un bruit fort, ainsi que certains antibiotiques, et à son tour,
empêche la perte de l'audition. Leupeptine est largement utilisé au cours de la
première partie de purifications de protéines afin de maintenir les proteases
dans les tissus à partir de la dégradation de la protéine d'intérêt.
Ce produit
naturel est un petit peptide, une molécule composée de trois acides aminés dont
le lien qui a certaines caractéristiques inhabituelles. Le groupe amino du
composé a un groupe acétyle CH 3-CH 2 groupe-dessus. En outre, le groupe
carboxy est chimiquement différent de celle de la plupart des peptides et des
protéines, car il a un groupe à la place d'un fragment carbonyle de l'aldéhyde.
Les proteases
tombent dans un nombre de classes. La première distinction importante est de
savoir si ils coupent au milieu de la molécule, comme endopeptidases, ou si
elles grignotent long aux extrémités des molécules, comme exopeptidases.
Leupeptine inhibe proteases avec endopeptidase activité. Il existe également
d'autres classifications basées sur la structure du site actif, tel que la
cysteine et serine proteases. Cet inhibiteur de la protéase empêche
l'activité de certains de ces types d'enzymes, telles que la trypsine et la
protéinase K, tout en étant inefficaces avec d'autres tels que les
chymotrypsines.
L'ampleur d’inhibition
de la protéase par leupeptine en fait un composé très utile dans la recherche
biochimique et la production de protéines à grande échelle. En général, lorsque
l'on part d'isoler une protéine à partir d'une source biologique, la
perturbation du tissu libère un grand nombre de proteases qui peuvent commencer
à dégrader la protéine d'intérêt. Biochimistes comprennent généralement un
cocktail d'inhibiteurs de protease pour empêcher la destruction de la protéine.
En raison de son activité, l'activité sur une large gamme de proteases, et une
faible toxicité, leupeptine est souvent un composant de ces mélanges.
Les poils
d'oreille peuvent être détruits par une exposition prolongée à un bruit de plus
de 80 décibels, la méningite, les infections de l'oreille, certains
antibiotiques et les médicaments anticancéreux, le vieillissement et
l'hérédité. Des études sur des modèles animaux ont montré que la leupeptine est
prometteur dans la protection des cellules de cheveux et de prévenir un grand
degré de perte auditive après avoir soumis les mammifères au bruit ou certains
antibiotiques. Aminosides ont tendance à être le type qui peut entraîner une
perte auditive, y compris les médicaments tels que la gentamicine et la
néomycine.