L'ubiquitine (Ub) est une protéine de régulation trouve partout dans les tissus des organismes eucaryotes, qui sont ceux qui ont des structures cellulaires complexes entourés par des membranes. Les animaux, les plantes et les champignons sont inclus dans cette catégorie. Le rôle principal de la protéine ubiquitine est de marquer d'autres protéines pour la destruction. Quand au moins quatre se joindre à une autre protéine, la cellule commence à le démonter.
Composé d'une séquence de 76 acides aminés seuls, ubiquitine-protéine varie peu entre les organismes. Il y a seulement une légère différence entre la version humaine et que l'on trouve dans la levure, ce qui suggère que sa structure est essentielle pour la fonction cellulaire complexe. La séquence d'acides aminés a été conservée sur l'histoire de l'évolution.
Les cellules sont en permanence construction des protéines qui exécutent des fonctions spécifiques. Le démontage de ce type de protéine est un moyen efficace de s'assurer que le processus associé à ce qu'il s'arrête. La protéine ubiquitine joue un rôle central dans l'élimination des protéines qui ne sont plus nécessaires. Dans une ubiquitination transformés dite, les protéines qui doivent être recyclés sont donnés un marqueur moléculaire, la protéine ubiquitine.
Es protéines régulatrices qui ont terminé leur fonction sont pensées pour déclencher un signal qui attire la protéine ubiquitine. Trois types d'enzymes sont nécessaires pour compléter la pièce jointe. E1, ou Ub-activation des enzymes, mettre l'ubiquitine dans un état réactif. L'attachement à la protéine E2 est catalysée par, ou Ub-de conjugaison des enzymes. Un troisième type d'enzyme, E3, travaillant pour identifier la protéine devant être retirée.
Un organisme unique peut contenir plusieurs versions différentes de ces enzymes. Il ya plus d'une douzaine de variantes de l'enzyme E2 chez la levure, par exemple. Une combinaison de ces variantes est pensée pour faciliter le marquage ubiquitine des protéines associées à des fonctions spécifiques.
Une protéine identifiée par quatre ou plusieurs étiquettes est introduit dans le protéasome, une structure creuse qui dégrade les protéines en parties individuelles. La balise protéine ubiquitine agit comme une clé pour ouvrir la chimie protéasome. Quand commence le démontage, les balises Ub sont libérés et peuvent être réutilisés. En 2004, le prix Nobel de chimie a été décerné aux découvreurs de ce processus.
La protéine ubiquitine joue un rôle central dans de nombreux processus cellulaires. Dysfonctionnement dans les processus de médiation Ub peut conduire à un certain nombre d'états pathologiques. Certains cancers, troubles du système immunitaire et les maladies nerveuses dégénératives ont été liés à une mauvaise fonction d’Ub, suggérant des options de traitement possibles ou des pistes de recherches futures.